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BioBasic/10-250kDa Wide Range Blue-Red-Green Three Color Protein Ladder, Prestained, 100ul/100ul/BZ0011G
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BioBasic/10-250kDa Wide Range Blue-Red-Green Three Color Protein Ladder, Prestained, 100ul/100ul/BZ0011G
品牌 / 
BioBasic
货号 / 
BZ0011G
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Product Description:Product Features - Prestained Protein LadderBroad range (10-250 kD)Dual-Color or Tri-ColorHigh size precision and lot consistencyClean and sharp bandsHigh membrane binding affinityHigh storage stabilityBio Basic prestained protein ladder introductionBio Basic prestained protein ladder is designed for estimating the approximate size of separated proteins on SDS-PAGE gel. The ladders are a mixture of recombinant proteins ranging from 10 kD to 250 kD. Red or green bands at 70 kD and 25 kD provide easy references for molecular weight identification. The molecular weights of the prestained ladders are confirmed using the Tris-Glycine SDS-PAGE system with an accuracy of >95% by using unstained protein ladders. The protein ladders are highly stable with minimal band broadening during storage. Products are conveniently packaged and ready to use, with no heating, diluting or additional reducing agent required.Bio Basic Prestained protein ladder has high size precisionTo perform molecular weight (MW) size precision evaluation, both unstained and prestained ladders were resolved on a 4-15% gradient SDS-PAGE Gel (BioRad #4561083) followed by Coomassie BB staining (left panel). MWs of all protein bands were indicated at their migration positions (right panel). As seen in lane 3, 4 and 5, some prestained protein bands show significant MWs inconsistencies between BioRad’s and Thermo’s products. Similar inconsistent bands are also observed between two ladders from the same manufacturer (Thermo #26616 and #26619). Generally, unstained protein ladders are considered to be more precise. Here, two unstained ladders (Thermo #26630 and NEB #7703, a third-party’s product) were included as standard references (lane 1&2). When compared with unstained ladders, there are obvious imprecise prestained bands in both popular brands’ products. Interestingly, the MWs of Thermo’s prestained ladders (#26616 and #26619) do not match their own unstained protein ladder (#26630). There are no significant imprecise bands in the Bio Basic ladder (lane 6). It should be noted that presteined ladders were originally designed for approximative MW reference and therefore, neither represent an absolute standard.*Normally, all prestained protein ladders have lot-to-lot variation. This evaluation only represented the tested lot and did not intend to conclude a judgement of all other lots of listed brands’ products.**The evaluation was performed on Tris-Glycine buffer system. The mobility of prestained proteins can vary in different SDS-PAGE buffer systems.
Protein
Bio Basic Prestained protein ladder has high stabilityWe fully understand that storage stability is very important for bulk purchasers. Bio Basic prestained protein ladders have excellent stability and can be stored at frozen for long term. For storage stability test, BZ0010R was stored at -20°C and 37°C, respectively, for one month and resolved on 12.5% Laemmli SDS-PAGE gel. Compared with storage in -20°C, BZ0010R only slightly faded (lane 1&2) and little protein degradation occurred (lane 3&4) after one-month storage at 37°C. This result clearly showed that Bio Basic prestained ladder is highly stable even in such harsh condition.
Shipment and storageProducts are shipped on ice pack and should be store frozen upon receipt. Occasional thawing partly during shipping will not affect the quality and performance because our protein ladders are substantial stable in ambient temperature. We recommend to store ladders at -80°C for long term storage. When you subpackage, product should be equilibrated at 4°C overnight and further let it stay at room temperature until completely thawed. Mix thoroughly to make sure no insoluble precipitate occurs. If necessary, warm it at 37°C to dissolve any precipitate (no heat!). Aliquoting recommended. Store all aliquots as above or at -20°C for one year.11 bands: 10, 15, 20, 25 (Green), 35, 40, 50, 70 (Red), 100, 150, 250 kDa
Total Product Size:100ul
Individual Container Size:100ul
Number of Containers:1
Refrigeration Requirements:Freezer
Shipping Conditions:ICE
UNSPSC Code:41105337
UNSPSC Category:Protein Molecular Weight Markers
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血清铁蛋白(serum ferritin,SF)是去铁蛋白和铁核心Fe3 形成的复合物,是铁的贮存形式,它是判断机体是否缺铁或铁负荷过多的有效指标。... 查看更多>
US Biomax品牌介绍产品分类/代理商试剂采购 查看更多>
血清蛋白质是各种蛋白的复杂混合物。可利用不同的方法将其分离。血浆中的白蛋白、a1、a2、β球蛋白,纤维蛋白原,凝血酶原和其它凝血因子等均由肝细胞合成。γ球蛋白主要来自浆细胞。当肝脏发生病变时,肝细胞合成蛋白质的功能减退,血浆中蛋白质即会发生质和量的变化。临床上用各种方法检... 查看更多>
1.什么是western blot?答:WB又称免疫印记法.是将生物大分子物质通过不同途径转移到固相载体的过程。2. western blot有什么优点?答:灵敏,可达ng级,用Ecl显色法理论上可达pg级。方便,特异性高。3. western blot的具体步骤是什么?答:一.制样(以提动物组织总蛋白为例),1) 组织洗涤后加入3倍体积PBS,0℃研磨。2) 加入5×STOP buffer3)180W, 6mins,0℃超声波破碎4)5000rpm,5mins离心 查看更多>
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Preparation of Brain Cytosol1. Chill a glass plate on ice. 2. Place brain tissue on the chilled glass plate and cut slices of brain into small pieces. 3. Resus 查看更多>
蛋白质的分离纯化方法很多,主要有:(一)根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析  中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响,一般在低盐浓度下随着盐浓度升高,蛋白质的溶解度增加,此称盐溶;当盐浓度继续升高时,蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出,这种现象称盐析,将大量盐加 查看更多>
ITSI-BIOSCIENCES(ITSIBIO)公司试剂盒抗体厂家直采/公司介绍 查看更多>
解离/非解离native缓冲液系统很多应用蛋白质聚丙烯酰胺凝胶区带电泳(zone electrophoresis)的研究使用一种缓冲液系统,该系统的设计把所有的蛋白质分解成单一多肽亚单位。最常用的解离试剂是十二烷基硫酸钠(SDS),一种离子型去污剂,它通过包围在多肽骨架的周围变性蛋白质。在包含有过量的SDS和巯基 查看更多>
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小鼠,大鼠,兔,人,羊,马等
各位朋友,我最近在做一植物病毒的外壳蛋白的表达;
蛋白已经表达出来了,接下来要去做抗血清
想要请公司做;
我看了论坛里很多帖子,做抗体的对蛋白的要求好像很低啊。
我想问我菌煮沸SDS-PAGE割胶回收的蛋白能不能用于抗血清的试验?(如果这样能用,可以省很多事情啊,不用去超声波,过柱子等纯化步骤)
量大概需要多少啊?
脂蛋白分离纯化

一、分离脂蛋白

血浆是分离纯化脂蛋白的首选标本。从血浆(血清)中可分离得到CM、VLDL、LDL和HDL,再经脱脂除去脂蛋白中的脂质,剩下的部分为载脂蛋白的混合物。这一操作过程是获得载脂蛋白的最佳方法。

二、脱脂

由于各种脂蛋白含脂的种类和质量不同,脱脂剂组成略有差异。目前常用的几种脱脂方法有如下几种。

1.Warnick等法

将纯化的脂蛋白慢慢加入到预冷(-20℃)的丙酮:无水乙醇(1:1,V/V)混合液中,脱脂液的量为样品的20倍,不断搅拌,然后在-20℃冰箱放置过夜,4℃离心沉淀,将沉淀重复脱脂一次,用氮气吹干或真空干燥,脱脂物0℃贮存待用。

2.Scanu等法

将脂蛋白加入到预冷的(-15℃)无水乙醇:无水乙醚(3:2)混合液中,不断搅拌,以12h过夜,在-10℃或4℃离心(2000r/min),去上清留沉淀,再重复脱脂一次。用N2或真空干燥,0℃贮存待用。
抗体ProteinA纯化方法123
nkylijing2018-01-23
抗体纯化分了几种类型,根据用途决定选择哪种方法进行纯化:
1. 粗纯:将制备抗体的血清或是腹水,细胞上清,直接用盐析法进行处理,这样可以将这些物质里面的其他杂质去掉,获得蛋白的成分,但是由于是粗纯,里面会混有大量的其他蛋白,这样获得的抗体,纯度较低,用于实验中背景比较高。
2.通用型纯化:用抗体结合蛋白Protein A,Protein G或者Protein L。因为不同来源的抗体和这些抗体结合蛋白的结合能力不同,所以需要根据抗体来源选择使用哪种抗体将诶和蛋白最好。对于有一些单链抗体,则多半使用protein L来进行纯化。经过抗体结合蛋白的亲和纯化后,溶液中基本只保留了抗体的成分,其他蛋白都去掉了,抗体纯度可以比较高。相对来说,这种方法是大规模抗体制备中,用得最多的纯化方法,很多抗体公司都采用这种方法来对抗体进行纯化。
3.特异型纯化:但是有些抗体,需要纯度特别高,特异性特别好,就不能简单采用上述两种方法进行纯化了。必须要通过将抗原固定制备成特异的亲和纯化柱,再纯化抗体。这个时候得到的就全是针对一种抗原的抗体了,特异性最好。当然,由于牵涉到抗原固定等操作,成本相应是最高的。
蛋白质的分离纯化方法123
哲宇丶01962021-08-16
一.血清ǐ-球蛋白的初步提取
1. 血细胞与血清分离:
取人血液 1000ml,放置10min, 1000rpm离心20min .弃沉淀,留上清备用(沉淀为血细胞,上部为血清).
2. 乳糜粒分离:4000rpm 10°C离心10分钟,采用密度梯度离心
梯度液配置:离心管下部3/4容积加血浆,上部1/4容积加0.5MnaCl+0.3MEDTA,PH7.4 乳糜粒上浮,将乳糜粒吸出,留其余液体备用.
3. 血清蛋白分离:除去球蛋白,白蛋白及其它蛋白质.
家兔免疫我用的是Histag的重组蛋白
纯化时准备用GSTtag的重组蛋白,蛋白是一样的
以前实验室也有人做过

前面的表达、纯化和透析的时候都好好的
当我把透析好的蛋白跟处理过的CNBr活化的Sepharose4B混合4度旋转过夜后,第二天下午就发现有沉淀。拿沉淀跑了胶,就是我得重组蛋白
另外,透析和过夜是我用的溶液都是纯化时用的PH8.3的结合缓冲液

不知道是什么原因。为什么好好的蛋白一跟Sepharose旋转过夜就会有沉淀呢
甲醇高氯酸沉淀蛋白区别
盐析 ——用于各种蛋白质酶离纯化;
蛋白质溶液加入量性盐破坏蛋白质胶体稳定性使其析种称盐析用性盐硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等各种蛋白质盐析所需盐浓度及pH同故用于混蛋白质组离例用半饱硫酸铵沉淀血清球蛋白饱硫酸铵使血清白蛋白、球蛋白都沉淀盐析沉淀蛋白质经透析除盐仍保证蛋白质性调节蛋白质溶液pH至等电点再用盐析则蛋白质沉淀效更盐析两类第类叫Ks段盐析定PH温度通改变离强度实现用于早期粗提液;第二种叫b段盐析定离强度通改变PH温度实现用于期进步离纯化结晶影响盐析素包括:蛋白质浓度、离强度类型、PH值、温度等针温度条需要强调:低离强度或纯水蛋白质溶解度定范围内随温度增加增加高浓度蛋白质、酶肽类物质溶解度随温度升降般情况蛋白质盐析温度特殊要求室温进行某些温度比较敏酶要求0-4℃进行
使用硫酸铵沉淀蛋白需要注意:硫酸铵含少量重金属离蛋白质巯基敏作用使用前必须用H2S处理:硫酸铵配浓溶液通入H2S饱放置夜用滤纸除重金属离浓缩结晶100℃烘干使用另外高浓度硫酸铵溶液般呈酸性(PH=5.0左右)使用前需要用氨水或硫酸调节至所需PH
机溶剂沉淀 ——用于物、糖及核酸产品离纯化;
机溶剂沉淀机理降低水介电数导致具表面水层物脱水相互聚集析该优点于:1)辨能力比盐析高即蛋白质或其溶剂比较窄机溶剂浓度沉淀;2)沉淀用脱盐滤较容易;3)化制备应用比盐析广泛温机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性例酒精消毒灭菌操作要求低温进行机溶剂选择首先能水混溶使用较机溶剂乙醇、甲醇、丙酮二甲基甲酰胺、二甲基亚砜、乙腈2-甲基-2,4戊二醇等
等电点沉淀 ——单独应用较少与其结合使用;
两性电解质净电荷零溶解度低同两性电解质具同等电点基础进行离工业产胰岛素粗提液先调PH8.0除碱性蛋白质再调PH3.0除酸性蛋白质利用等电点除杂蛋白必须解制备物酸碱稳定性盲目使用十危险少蛋白质与金属离结合等电点发偏移故溶液含金属离必须注意调整PH值等电点与盐析、机溶剂沉淀或其沉淀联合使用提高其沉淀能力
重金属盐沉淀 ——用于抢救误服重金属盐毒病;
许机物质包括蛋白内碱性溶液带负电荷能与金属离形沉淀根据机物与间作用机制羧酸、胺及杂环等含氮化合物类铜锌镉;亲羧酸疏含氮化合物类钙镁铅;亲硫氢基化合物类汞银铅蛋白质-金属离复合物重要性质溶解度溶液介电数非敏调整水溶液介电数(加入机溶剂)即沉淀种蛋白沉淀条件pH稍于等电点宜重金属沉淀蛋白质变性若低温条件并控制重金属离浓度用于离制备变性蛋白质临床利用蛋白质能与重金属盐结合种性质抢救误服重金属盐毒病给病口服量蛋白质用催吐剂结合重金属盐呕吐解毒
血清免疫蛋白的纯化为什么要检测柱子流出的液体是否有铵根
血清白蛋白 123
泽速浪0058162021-08-05
血清白蛋白,即Serum albumin,常缩写为ALB。血清白蛋白合成于肝脏,是脊椎动物血浆中含量最丰富的蛋白质。向左转|向右转
问个小小白的问题:
样本是经过磁珠纯化过的血清蛋白,用MALDI-TOF-MS仪器得到质谱图。请教下:
1.每个峰都是一个纯的蛋白?
2.根据m/z能匹配蛋白的名称不?
因为小鼠不仅仅只是受 纯化核衣蛋白 刺激,小鼠是活体会受到其它抗原刺激而产生多种抗体。如果是在理想条件下,小鼠仅受纯化核衣蛋一种抗原刺激,那么反复注射就只会产生一种特定抗体。
抗体纯化分了几种类型,根据用途决定选择哪种方法进行纯化:
1. 粗纯:将制备抗体的血清或是腹水,细胞上清,直接用盐析法进行处理,这样可以将这些物质里面的其他杂质去掉,获得蛋白的成分,但是由于是粗纯,里面会混有大量的其他蛋白,这样获得的抗体,纯度较低,用于实验中背景比较高。
2.通用型纯化:用抗体结合蛋白Protein A,Protein G或者Protein L。因为不同来源的抗体和这些抗体结合蛋白的结合能力不同,所以需要根据抗体来源选择使用哪种抗体将诶和蛋白最好。对于有一些单链抗体,则多半使用protein L来进行纯化。经过抗体结合蛋白的亲和纯化后,溶液中基本只保留了抗体的成分,其他蛋白都去掉了,抗体纯度可以比较高。相对来说,这种方法是大规模抗体制备中,用得最多的纯化方法,很多抗体公司都采用这种方法来对抗体进行纯化。
3.特异型纯化:但是有些抗体,需要纯度特别高,特异性特别好,就不能简单采用上述两种方法进行纯化了。必须要通过将抗原固定制备成特异的亲和纯化柱,再纯化抗体。这个时候得到的就全是针对一种抗原的抗体了,特异性最好。当然,由于牵涉到抗原固定等操作,成本相应是最高的。