为complementtech一级经销商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收购Advanced Research Technologies。Complement Technology继续为世界各地的科学家提供高质量的试剂，并在我们的清单中增加了许多新试剂。我们尽力为您的应用提供宜试剂和使用我们补充试剂的宜建议。

名称：C1 Complex（PURE）

目录号：A098

可供选择的尺寸：200微克C1 1.0毫升

浓度：>0.20 mg C1 / mL（见实际浓度分析证书）

形式：冷冻液体

活动：> 250,000C1H50单位/毫克总蛋白质

纯度：SDS页面> 95％

缓冲液：50mM乙酸钠，50mM EACA，10mM苄脒，

10mM，EDTA，300mM NaCl，40％甘油，pH 5.5

灭绝科夫。阿_280纳米=1.0毫克0.89 / mL的纯C1

分子量：766,000Da（22链）

防腐剂：无，0.22μm过滤。

存储：-70^ÒC或以下。避免冻结/解冻。

资源：正常人血清（通过认证测试显示为阴性

对于HBsAg，HTLV-I / II，STS以及针对HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

预防措施：使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：制造在美国。

一般描述

C1是级联中的个补体成分，被称为补体的经典途径。C1与抗原结合的抗体（免疫复合物）结合并被其激活，产生启动级联的蛋白酶。C1实际上是一种以钙依赖性复合物结合在一起的三种不同蛋白质（C1q，C1r和C1s）的非共价复合物。C1q通过其六个臂中的两个或更多个结合到IgG或IgM的Fc结构域。认为多臂与免疫复合物的结合引起应激，这导致复合物中的两种C1r蛋白（蛋白酶酶原）自我激活自身产生两种活性C1r丝氨酸蛋白酶（Morikis，D。和Lambris，JD（2005）） 。这些激活的C1r亚基切割并激活复合物中的两种C1s蛋白酶酶原。活化的C1s裂解补体组分C4释放C4a并引发C4b与活化表面的共价连接。活化的C1s也裂解C2并且C2的较大片段与表面连接的C4b结合形成C4b，C2a，其是经典途径的C3 / C5转化酶。

物理特性和结构

C1是由一个C1q分子（410,000道尔顿），两个C1r分子（92,000道尔顿）和两个C1s分子（86,000道尔顿）组成的高分子量复合物（766,000道尔顿）。C1q，C1r和C1s的复合物在存在钙的情况下是稳定的，但如果钙被去除则易于解离。C1q本身由18条多肽链组成，每条链有三条不同的链。当C1被激活时，由于蛋白水解活化，C1r和C1s亚基各自被切割成两个链分子。因此，C1的SDS凝胶图案非常复杂。

C1很难从血清中的其他高分子量复合物中分离出来，广泛的处理导致自发活化（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。因此，CompTech出售的C1不是纯蛋白质。然而，我们近成功地进行了C1的纯制备（从Lot＃17开始）。

功能

C1可用于通过将C1与EA孵育来制备在其表面上具有活性C1的细胞（Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997）; Morgan，BP编辑（2000））。EA是绵羊红细胞，其表面结合有兔抗IgM抗绵羊红细胞抗体（CompTech＃B200）。这些细胞（EAC1细胞）可以用SGVB⁺⁺缓冲液洗涤（见下面的分析），并且如果洗涤不太多或者太长时间，它们保持结合的活性C1。EAC14细胞可以通过添加C4从EAC1制备，随后可以通过添加C2来制备EAC142细胞。类似地，EAC1细胞可用于测定C4或C2（Morgan，BP编辑（2000））。

测定

经典途径活性单位是CH50，旁路途径活性单位是APH50。类似地，用于定量C1活性的单位是C1H50。甲C1H50单元是需要的功能C1的量以裂解3×10的50％⁷EA（CompTech＃B200））时C1的量与1个微克C4和0.2微克C2温育12分钟，在30^Ô在C 500μLSGVB的总体积⁺⁺，随后加入1mL的豚鼠血清（GPS）的1:50稀释GVB^ö含有40毫摩尔EDTA pH7.2的30分钟，在37^öC.SGVB⁺⁺缓冲液是低离子强度的，含有170 mM的蔗糖，0.1％明胶，5mM的sodium barbital，57毫米的NaCl，0.15毫米氯化钙稍微高渗的缓冲器₂，0.5毫摩尔MgCl₂，和0.02％的钠的叠氮化物。

规则

活化的C1被C1-INH（C1酯酶抑制剂，CompTech＃A140）迅速失活。在血清或血浆中，C1的自发活化通过存在C1-INH而被小化，C1-INH迅速使自发活化的C1r和C1s失活。该机制被认为涉及在血浆中存在C1-INH与原生C1之间的弱复合物。这种关联显然稳定了C1，因此阻止了自发激活（Ziccardi，RJ（1982））。在纯化期间从C1分离C1-INH是分离的C1不稳定并易于自发活化的原因之一。

遗传学

EMBL /GenbankcDNA登录号为：C1q链（P02745），C1q B链（P02746），C1q链（P02747），C1r（M14058和C1s（J04080）。C1q链A，B和C的基因都位于染色体1p上，顺序为ACB，C1r和C1s基因紧密连锁，位于染色体12p上。

不足之处

已经发现C1的三个组分中的每一个的缺陷（Ross，GD（1986））。缺乏C1q的患者通常会有免疫复合物介导的肾脏疾病和皮肤损伤。像缺乏早期经典途径成分的所有患者C1q缺陷个体易患系统性红斑狼疮（SLE）。它们缺乏经典途径功能，可能会或可能不会在血液中表现C1q抗原。C1r和C1s缺陷患者同样可能患有SLE和复发性化脓性感染（Rother，K。等（1998））。

疾病

请参阅上面的标题为“缺陷”部分。

注意事项/毒性/危险

这种蛋白质是从人血清中纯化出来的，因此必须使用适合于处理任何血液衍生产品的预防措施，即使来源通过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS阴性和抗HCV抗体， HIV-1和HIV-II。

参考

Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997年）补充。实用方法（ISBN 019963539）牛津大学按，牛津。

摩根，BP编辑。（2000）补充方法和协议。（ISBN 0-89603-654-5）Humana Press，Inc.，Totowa，New Jersey。

Morikis，D.和Lambris，JD编辑。（2005）补体系统的结构生物学。（ISBN 0-8247-2540-9）Taylor＆Francis Group，Florida。

罗斯，GD（1986）补体系统的免疫生物学。（ISBN 0-12-5976402）学术出版社，奥兰多。

罗瑟，K.，直到，GO，和Hӓnsch，GM（1998）的补体系统。（ISBN 3-540-61894-5）Springer-Verlag，Heidelberg。

Ziccardi，RJ（1982）通过分子内自动催化机制自发活化人补体（C1）的个组分。J.Immunol。128：2500至2504年。

Ziccardi，RJ。（1982）阿用于稳态C-1抑制剂的新角色：人补体的成分的激活的控制。J.Immunol。128：2505-2508。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

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