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제품특징
□ 특징
● 목적 단백질의 발현 수준을 정밀하고 신속하게 직접 조절
● 단일 vector 시스템
● 많은 세포와 단백질에서 검증된 시스템
● 어떤 promoter와도 함께 사용 가능
□ 간편하고 효과적인 기술
ProteoTuner system은 목적 단백질을 in vivo에서도 신속하게 직접 조절 가능한 매우 독창적인 기술이다. 단백질 기능 연구를 위한 강력한 이 기술은 2 가지 핵심 요소로 구성 되어 있다.
● 12 kDa destabilizing domain (DD)이 목적 단백질과 융합 발현되면 단백질을 불안정화시켜 proteosomal degradation
과정으로 유도한다. DD coding sequence는 vector의 multiple cloning site (MCS)에 인접하여 존재한다.
● Shield1은 세포막 투과성이 있는 750 Da의 작은 molecular ligand로 DD와 융합된 단백질이 분해되지 않도록 보호한다.
Shield1은 DD 융합 단백질을 안정화시켜 "protein on" 상태로 유도하여 세포 내에 단백질이 축적되도록 한다. 이 안정화는 단지 15 분~30 분 정도의 짧은 시간 안에 이루어진다 (1). 그러나 배지교환을 통해 Shield1을 배지에서 제거하면 세포 내에 축적되어 있던 DD 융합 단백질은 빠르게 분해되어 "Protein off" 상태가 된다.따라서 Shield1의 농도 조절을 통해 세포 내 목적 단백질의 안정화를 조절하여 단백질의 발현 양을 조절할 수 있으며, 단백질 발현의 on/off 과정은 가역적이며 반복적으로 조절이 가능하다.
Figure 1. Ligand-dependent, targeted and reversible protein stabilization. A small destabilization domain (DD; blue) is fused to a target protein of interest. The small membrane-permeant ligand Shield1 (red) binds to the DD and protects it from proteasomal degradation. Removal of Shield1 causes rapid degradation of the entire fusion protein. The default pathway for the systems is degradation of the fusion protein, unless Shield1 is present.
□ 다양한 분야에 적용 가능한 시스템
● 세포내 도입 방법 : ProteoTuner system은 lentivirus 용이나 retroivirus 용 그리고 일반적인 plasmid 형태로 구성되어 있으며,
transfection control로 형광단백질을 발현할 수 있는 형태와 발현할 수 없는 형태로 구성되어 있다.
● DD 서열의 융합부위를 N-말단 또는 C-말단 선택 : ProteoTuner system은 DD domain이 N-말단에 융합되거나 C-말단에
융합되는 2 가지 형태로 제공되고 있으므로 실험에 따라 적절한 DD 사용이 중요하다. DD-C (ProteonTuner C system)는 C-terminal tag로 적합하고 일반적인 DD는 N-terminal tag를 이용하는 것이 적합하다.
□ 단백질 발현 수준을 조절하면서 항체나, Chemiluminescent tag으로 관찰
● DD Monoclonal Antibody는 N-말단과 C-말단의 DD를 특이적으로 검출할 수 있다. Western blot이나
immunocytochemistry로 세포 용해 후 융합 구조를 식별하고 확인할 수 있다. Antibody는 DD-AcGFP1을 일시적으로
transfection 한 10,000 개 이하의 세포에서도 DD-tag 단백질을 검출 할 수 있을 정도로 매우 민감도가 높다.
● ProteoTuner Quantitiation System에 포함된 vector는 DD-tag (발현조절)와 ProLabel-tag (정량)를 가지고 있다.
이 vector의 multicloning site (MCS)에 목적 단백질을 발현하는 유전자를 cloning하면 N-말단에 DD coding sequence와
C-말단에 6 kDa의 ProLabel-tag가 결합된 단백질이 발현된다. DD로 조절되는 단백질의 발현 정도는 ProLabel 검출
시약으로 쉽게 검출할 수 있다.
Figure 2. Easy detection of DD fusions with the DD Monoclonal Antibody. Cell lysates from HeLa cells transiently expressing either DD-AcGFP1 or AcGFP1-DD, and HEK 293 cells stably expressing DD-AcGFP1, were analyzed by Western blot using the DD Monoclonal Antibody at a 1:500 dilution. Lane 1: HeLa cells transfected with pDD-AcGFP1 (e.g., DD-N).Lane 2: Negative control (untransfected HeLa cells). Lane 3: HeLa cells transfected with pAcGFP1-DD (e.g., DD-C). Lane 4: Negative control (untransfected HEK 293 cells). Lane 5: HEK 293 cells stably expressing DD-AcGFP1.
□ 유도발현의 이중 조절
pTRE-Cycle Vector는 다수의 단백질 발현을 이중으로 조절 가능하다 (Figure 3). 우선 DD로 융합된 목적 단백질은 Tet-inducible system에 의한 전사 조절과 ProteoTuner system에 의한 단백질 분해 조절을 통하여 이중으로 발현이 조절되며, 다른 또 하나는 목적 단백질이나 형광 단백질 (mCherry 또는 ZsGreen1)은 Tet-inducible expression 만으로 발현을 조절한다.
Figure 3. pTRE-Cycle Vectors for two-tiered expression control. pTRECycle1 allows you to coexpress two proteins of interest-one with a DD tag and one without. pTRE-Cycle2 and pTRE-Cycle3 allow you to inducibly coexpress a red or green fluorescent protein along with your DD-tagged protein of interest.
□ Components & Storage Conditions
각 제품 구성물과 보관조건은 Certificate of Analysis 를 참조하십시오.
□ References
1. Banaszynski, L. A. et al. (2006) Cell 126(5):995-1004.
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抗体是属于у-球蛋白，或是淋巴细胞，都是对某种抗原反应而形成的；它附着在抗原上，起着抑制抗原的作用。如果抗体完全抑制了抗原，即使我们感染了病毒或细菌，也会在不知不觉中战胜疾病。相反，当抗原势力超过抗体时，疾病则会恶化。
一旦体内产生抗体时，当下次相同的病原体侵入时，会比前次更快发动免疫机构，将疾病防患于未然。许多病毒性疾病患者，经过一次治疗后便不再发病，是因为身体内已有了免疫的机构。
抗原与其所诱导产生的抗体或致敏淋巴细胞特异性结合的能力。抗原性的强弱与抗原分子的大小、化学成分、抗原决定簇的结构、抗原与被免疫动物亲缘关系的远近等有密切关系。通常认为抗原的分子量愈大、化学组成愈复杂、立体结构愈完整以及与被免疫动物的亲缘关系愈远，则抗原性愈强。抗原的物理状态也对抗原性发生影响，例如蛋白质，聚合状态的比单体的抗原性强，一般球形分子的比纤维形分子的抗原性强。抗原加入佐剂改变物理状态后，抗原性也得到增强。例如，分子量高达10万的明胶由于缺乏苯环氨基酸，稳定性较差，在进入机体后容易被酶降解成低分子物质，如果加入少量酪氨酸（苯环氨基酸），就能增强其抗原性。
中文名：抗原性
外文名：antigenicity
别称：免疫反应性
抗原性介绍：流感病毒按抗原性
1.抗原性是指抗原与其所诱导产生的抗体或致敏淋巴细胞特异性结合的能力。抗原性的强弱与抗原分子的大小、化学成分、抗原决定簇的结构、抗原与被免疫动物亲缘关系的远近等有密切关系。通常认为抗原的分子量愈大、化学组成愈复杂、立体结构愈完整以及与被免疫动物的亲缘关系愈远，则抗原性愈强。
2.免疫原性是指能够刺激机体形成特异抗体或致敏淋巴细胞的能力。即指抗原能刺激特定的免疫细胞，使免疫细胞活化、增殖、分化，最终产生免疫效应物质抗体和致敏淋巴细胞的特性。也指抗原刺激机体后，机体免疫系统能形成抗体或致敏T淋巴细胞的特异性免疫反应。
B细胞的抗原受体就是镶嵌在脂质双层中的膜结构蛋白，叫做膜表面免疫球蛋白（SmIg）。每个淋巴细胞克隆，只具有识别某一抗原决定簇的受体，每个淋巴细胞也只能产生某一种特异性抗体，这也是单克隆抗体只针对某一种抗原决定簇反应的基础。体内有千万种淋巴细胞克隆，所以机体能对各种不同的抗原性异物进行识别，从而发生免疫应答。
T细胞的抗原受体（T cell receptor, TCR）与CD3呈复合物形式存在于抗原特异性T细胞表面。在识别靶细胞过程中还有赖于非特异性的其他表面分子辅助，这些分子主要包括CD4、CD8、MHCI、MHCII类分子、淋巴细胞功能相关抗原-1（LFA-1）、细胞间黏附分子-1（ICAM-1，即CD54）、LFA-2（CD2）和 LFA-3（CD58）。TCR的多肽链是异质的，根据抗原结构和编码基因不同，已发现有a, b, g和d四种多肽链，据其组成不同，可分为两种类型，即abTCR和gdTCR。大多数TCR是abTCR，其中CD4+abTCR T细胞可识别非己MHCII类抗原（同种异体抗原）或自身MHCII类抗原与外来抗原复合物。abTCR识别外来抗原必须经过抗原提呈细胞（antigen presenting cell, APC）的加工处理，在外来抗原与APC表面MHC抗原结合成复合物才能被Th细胞识别。少数TCR由gd链组成，对gdTCR在体内的生理功能尚未完全清楚。
，表示体内感染了HBV，因而是一种特异性标志。HBsAg阳性见于：①急性乙型肝炎的潜伏期或急性期（大多短期阳性）；②HBV致的慢性肝病、迁延性和慢性活动性肝炎、肝炎后肝硬化或原发性肝癌等。③无症状携带者。
（2）抗HBs：表示曾感染过HBV，均已得到恢复，并且对HBV有一定的免疫力。
（3）HBcAg与抗HBc：由于
HBcAg主要存在于肝细胞核内，并仅存在于Dane颗粒中。因此，对病人血清不能检测HBcAg，而测抗HBc。血清内抗HBc阳性反映：①新近有过HBV感染；②体内有HBV增殖；③有助于诊断乙型肝炎。
（2）HBcAg和抗HBe：HBcAg的存在常表示病人血液有感染性。
HBcAg阳性揭示病人肝脏可能有慢性 损害，对预后判断有一定帮助。抗HBe阳性对病人可能有一定的保护力。
检测乙肝抗原与抗体的实际用途：
（1）筛选供血员。
（2）可作为乙肝病人或携带者的特异性诊断。
（3）对乙肝病人预后和转归提供参考。
（4）研究乙肝的流行病学，了解各地人群对乙肝的感染情况。
（5）判断人群对乙肝的免疫水平。
