过氧化氢酶活力的测定实验报告doc
| 实验方法原理 | H2Ｏ2：H2Ｏ2氧化还原酶。 H2Ｏ2→Ｏ2+H2Ｏ 这个绿色的酶有四个相同的亚基组成（Mr＝60000），每一个亚基携带一个正铁血红素IX基团，这个基团处于高速旋转状态，核心是一个三价的铁。铁离子的四个配位位点被卟啉结构占据，第五个位点被蛋白质的组氨酸得到。第六个位点保持自由状态，但也有可能被氰化物或者氟化物这样的阴离子占据，并阻碍酶反应。氰化物结合后会减少铁移入卟啉环平面，高速旋转状态变为低速旋转状态，同时伴随着一种很大的光谱移动（回顾请查阅Nicholls和Schonbaum，1963）。过氧化氢酶是被Sumner（1937）最早结晶的酶之一，并且由于它髙度的结晶倾向性，晶体悬浮液是首选的储存形式。酶底物的过氧化氢会在高浓度的时候破坏酶。因此，酶实验不能发生在底物饱和的环境下，而且Km也不能直接被动力学分析确定。在405nm处酶的吸收系数为38×103l/（mmol·mm）[9.5l/（mmol·mm）每血红素基团]。 |
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| 实验材料 |
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发布于 ： 2018-08-06
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