
Source | human 293 cells | M.W. | 25.6 kDa | CAS No. | |
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Structural Info | |||||
Formulation | Lyophilized in sterile filtered solution of PBS. | ||||
Reconstitution | Before reconstitution, a brief spin is recommend todrive down any material dislodged from the bottom of the tube. The lyophilized protein should be reconstitutedin sterile H2O to a desired concentration. | ||||
Stability | The lyophilized protein is stable for at least oneyear if stored at -80 °C. Reconstituted protein is stable for at least four weeks at 4 °C,but should be stored in aliquots at -80 °C for longer term. Avoidrepeated freeze and thaw. | ||||
Purity | Greater than 90% as determined by SDS-PAGE analysis | ||||
Biological Activity | The activity was determined by using a TCF reporter gene assay in cultured human cells.The EC50 ranges from 5 - 20 ng/ml in the presence of 10 ng/mL human WNT-3a. | ||||
Country of Origin | USA |
R-spondin-1 (RSPO-1)is a natural enhancer of the canonicalWNT pathway. When used together with WNT proteins that activate thebeta-catenin pathway, R-spondin-1 enhances the activity of canonical WNTproteins by binding to LGR5 and LGR4 (refs.)Injection of recombinant RSpondin-1 intomouse causes activation of the βcatenin pathway and proliferation of intestinal crypt cells, which forms the basis for aclinical trial in amelioration of chemotherapy-induced colitis.ThePredicted MW of full-length R-Spondin-1 is 25.6 kDa, anddue to glycosylation it runs on SDSPAGE at ~39 kDa underreducing conditions. StemRD’sR-Spondin-1 is produced in human 293 cells as a secreted protein (without tag)and purified by a series of chromatography.Refs: de Lau, et al, LGR5 homologuesassociate with Wnt receptors and mediate R-spondin signaling. Nature. 2011 July 4; 476: 293; Carmon, et al, R-spondins function as ligandsfor the orphan receptors LGR4 and LGR5 to regulate Wnt/beta-catenin signaling.PNAS. 2011 Jul 12; 108: 11452.
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Luciferase
)
标记细胞或
DNA
,而荧光技术则采用绿色荧光蛋白、红色荧光蛋白等荧光报告基因和
FITC
、
Cy5
、
C
y7
等荧光素及量子点
(quantumdot
,
QD)
进行标记。
小动物活体成像技术是采用高灵敏度制冷
CCD
配合特制的成像暗箱和图像处理,使得可以直接监
控活体生物体内的细胞活动和基因行为。实验者借此可以观测活体动物体内肿瘤的生长及转移、
感染性
疾病发展过程、特定基因的表达等生物学过程。
由于具有更高量子效率
CCD
的问世,使活体动物体内光学成像技术具有越来越高的灵敏度,对肿瘤微
小转移灶的检测灵敏度极高;另外,该技术不涉及放射性物质和方法,非常安全。因其操作极其简单、
所得结果直观、
灵敏度高、
实验成本低等特点,
在刚刚发展起来的几年时间内,
已广泛应用于生命科学、
医学研究及物开发等方面
共价调节酶(covalent regulatory enzyme) 是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式,两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。磷酸化是可逆共价修饰中最常见的类型。因为信号激酶能作用于很多靶分子,通过磷酸化作用信号能被极大地放大。蛋白激酶的调节作用能被催化水解磷酸基团的蛋白质磷酸酶逆转。通过磷酸化和脱磷酸化作用,使酶在活性形式和非活性形式之间互变。
别构调节:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变,进而改变酶活性状态,称为酶的别构调节。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位,一个为催化部位,一个为调节部位。某些物质可以与这种酶的调节部位相互作用而使酶分子构象发生改变,进而使催化部位受到影响,导致酶的催化活性改变,这种现象称为酶的别构调节,或称别位调节、变构调节
A9 B12 C17 D36
正确答案C
一次氧化的产物不是乙酰COA么,那么产生的ATP为什么不是十个
转氨酶是人体代谢过程中必不可少的“催化剂”,主要存在于肝细胞内。当肝细胞发生炎症、坏死、中毒等,造成肝细胞受损时,转氨酶便会释放到血液里,使血清转氨酶升高。
通常,体检中主要检查的转氨酶是丙氨酸转氨酶(ALT)。1%的肝脏细胞损害,可以使血中ALT的浓度增加1倍。因此,ALT水平可以比较敏感地监测到肝脏是否受到损害。
转氨酶水平在0—40之间是正常的。如果超出正常范围,医生会建议再查一次,排除由于实验室设备故障和操作错误等因素造成误差的可能。如果转氨酶水平还高,多半是由病毒性肝炎或其他肝病所致。但要确定是不是病毒性肝炎,还需要做其他检查,结合病史、症状、体征等全面分析。
即使确认是病毒性肝炎,也不能简单地以ALT升高的程度来判断病情,因为对于重型肝炎,可能由于存活的肝细胞比较少,释放到血液中的转氨酶很少,ALT反而随病情的恶化而降低。
转氨酶高不都是肝炎
ALT的升高只表示肝脏可能受到了损害。除了肝炎,其他很多疾病都能引起转氨酶增高。王教授指出,主要还有以下情况:
首先,人体内许多组织都含有转氨酶,比如心肌炎和心肌梗死都可能使天冬氨酸转氨酶升高。
其次,如果有胆结石等胆道梗阻性疾病,可能因为淤胆而使血中转氨酶水平升高。
此外,对于一些看起来没什么大病的人来说,还有可能因为长期酗酒导致酒精肝,或饮食结构不合理导致脂肪肝,造成转氨酶高。
劳累也可能让转氨酶升高
对于健康人来说,转氨酶水平在正常范围内升高或降低,并不意味着肝脏出了问题,因为转氨酶非常敏感,健康人在一天之内的不同时间检查,转氨酶水平都有可能产生波动。
另外,健康人的转氨酶水平也有可能暂时超出正常范围。剧烈运动、过于劳累或者近期吃过油腻食物,都可能使转氨酶暂时偏高。如果在检查转氨酶前一晚加班工作,没睡好觉,或是体检前早餐时吃了油炸的东西,检查结果可能就会超出正常范围。一个人刚刚在操场上跑了几圈,就立刻检查他的转氨酶水平,结果也可能会高出正常范围。
如果是由于这些情况导致转氨酶升高,只要好好休息,过一段时间后再做检查,就会发现转氨酶水平恢复正常了。
美洛西林舒巴坦、头孢哌哃钠舒巴他钠、头孢哌酮他唑巴坦、哌拉西林舒巴坦。
这几个是比较常用的酶抑制剂抗生素。
胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种,EC 3.4.4.4,是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。
你这里应该是单指蛋白质水解酶。事实上,细胞内所有的蛋白水解酶发挥作用都需要一定的条件,并且一般都是有特异性的。有的是序列的特异性,有的是构象的特异性。
大多数的蛋白酶都不会降解自身,因为自身不含蛋白酶的酶切位点。
当然也有特例,最常见的是自身催化酶解。
举个例子,细胞凋亡中起始型的Caspase,例如Caspase-1,在有外界刺激(例如炎症小体存在)的情况下,会自身催化,把自己切割成三个片段,其中的两个片段组合成为四聚体,在下游发挥作用。
其他能够自剪切的酶还有很多,很多酶的成熟都需要外界刺激诱发蛋白酶原的自剪切。例如胰蛋白酶、弗林蛋白酶等。
当然发生这所有的催化反应都是需要特定的条件的。
还有一类就是像胃蛋白酶一类的特异性较差的消化道蛋白酶,其实是可以降解自身的。只是需要在pH很低的情况下,这时候,往往食物来源的蛋白质含量很高,多数蛋白酶用于消化食物,少部分会降解自身(极极少量)。胃持续分泌蛋白酶,因而胃蛋白酶有损失也影响不大。

