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SDS-PAGE: Coomassie-stained SDS-PAGE showing purified African Swine Fever virus pp62 polyprotein.

AFRICAN SWINE FEVER VIRUS PP62 POLYPROTEIN, HIS-TAG

African Swine Fever virus pp62 polyprotein is a recombinant protein expressed and purified from mammalian cells. This polyprotein is the precursor for structural proteins p15 and p35 which are essential components of the viral capsid.

PRODUCT DETAILS – AFRICAN SWINE FEVER VIRUS PP62 POLYPROTEIN, HIS-TAG

  • Recombinant African Swine Fever virus pp62 polyprotein (NCBI accession number NP_042787.1, aa1-530, strain BA71V).
  • Protein contains a C-terminal glycine-serine linker and a His-tag.
  • Expressed in HEK293 cells and purified from cell pellets by immobilised metal affinity and ion exchange chromatography.
  • Presented in 50mM Tris-HCl pH8.0, 200mM NaCl, sterile filtered.

BACKGROUND

African swine fever (ASF) is a highly contagious haemorrhagic viral disease affecting domestic and wild pigs. It is caused by an enveloped deoxyvirus of the Asfarviridae family that infects domestic and wild pigs as well as soft-bodied ticks of the Ornithodoros genus. Outbreaks have been reported in Africa and parts of Europe, South America, and the Caribbean. More recently (since 2007) the disease has been reported in multiple countries across Africa, Asia and Europe, in both domestic and wild pigs (OIE, 2018). There is currently no approved vaccine for ASFV infection.

African swine fever virus (ASFV) has a double-stranded DNA genome of 170-190 kbp, that encodes more than 150 polypeptides, including pp220, p72, p54, p30, and CD2v. To date, 110 ORFs have been identified and two of those encode the ASFV polyprotein precursors pp220 and pp62 (or pp60).  Pp62 has a relative molecular weight of 60.5 kDa and is encoded by the gene CP530R. It can be proteolytically cleaved into the mature virion proteins p35 and p15 by S273R (Alonso et al., 2001). Pp220, pp62, and their mature proteins have important functions in the assembly of virions and viral infection (Jia et al., 2017). Extracellular mature virus particles are composed of a viral core consisting of a central DNA-containing nucleoid, a surrounding core shell, an ER-derived inner lipid envelope, an icosahedral protein capsid, and a plasma membrane derived envelope. Particles are assembled within cytoplasmic viral factories from endoplasmic reticulum-derived viral membranes which become icosahedral particles by the gradual formation of the outer capsid layer. Immunoelectron microscopy showed that pp62 cleavage products reside within the core shell (Suárez et al., 2010).  This shell is formed underneath the viral envelope, and subsequently the viral DNA and nucleoproteins are packaged and condensed to form the electron-dense nucleoid. Intracellular mature virions made at the assembly sites are infectious and a fraction of them are transported to the plasma membrane, where they bud, and become infectious extracellular enveloped virions. Processing of polyproteins pp220 and pp62 requires the expression of the major capsid protein p72 and proper processing is an important sign of mature virions. Incomplete processing of pp220 and pp62 results in virus particles without a core or lacking infectiveness (Andrés et al., 2002).

Recombinant insect cell expressed pp62, p32, and p54 antigenicity has been tested in ELISA and immunoblot (IB) for ASF serological diagnosis. Reaction specificity in the IB test were shown to be higher than in ELISA, and the specificities of pp62 and p32 were higher than that of p54 (Gallardo et al., 2006).

The Native Antigen Company is pleased to offer a recombinant pp62 protein which has been manufactured in our state-of-the-art mammalian cell line, ensuring a more native environment for correct processing and stability. This protein is suitable for use in vaccine and diagnostic research and development studies.

REFERENCES

  • Alonso et al. (2001). African swine fever virus protein p54 interacts with the microtubular motor complex through direct binding to light-chain dynein. J Virol. 75, 9819–9827.
  • Andrés et al. (2002). African Swine Fever Virus Polyproteins pp220 and pp62 Assemble into the Core Shell. J Virol. (24): 12473–12482.
  • Gallardo et al. (2006). Antigenic properties and diagnostic potential of African swine fever virus protein pp62 expressed in insect cells. J Clin Microbiol. 44, 950–956.
  • Jia et al. (2017). Roles of African swine fever virus structural proteins in viral infection. J Vet Res. 61, 135-143.
  • Suárez et al. (2010). African swine fever virus polyprotein pp62 is essential for viral core development.  J Virol, 84, 176–187.
  • The World Organisation for Animal Health (OIE). African Swine Fever. Oct 2018.

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2021-08-22
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2021-09-13
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北京六一半干转膜仪123
pisceslele2004-05-10
我的蛋白分子量比较的大,电流值调的比较的大。这两天转膜的时候电压升的越高,有到3,400伏的时候,而且膜很干,有时候干脆就烧了。请问你们转膜的时候电压最多能到多少,有烧过膜吗?
谢谢!
现在由于实验经费问题,领导准备用转染植物的电转仪转染哺乳动物细胞,我不知道这样做可不可以,有谁这样做过吗??
植物细胞有细胞壁,而哺乳动物细胞没有细胞壁。除了这些还有什么区别?请大家帮助我。

谢谢
我做的转染效率太低,求高人指点。最好能说下过程和相关的实验参数。我是按照Eppendorf网站上给出的资料做的,可是转染效率实在低的可怜,用的buffer是按照Eppendorf网站上的自己配的。求高人指点迷津。急急急!!!
请问谁有酿酒酵母感受态的制备方法与步骤及电转化酿酒酵母的方法?或者在哪里可以找到这些具体的方法?我在网上也搜到了一些相关的内容,但是觉得不太具体。谢谢!
求助电转仪genepulserXcell的中文说明书!请帮忙!有的请帮我传一份上来,谢谢.
我们实验室准备购入一台电转仪,但不知国内外哪个公司的好.
主要是用于酵母,细菌等的转化.
:(我们最近要摸索电转jurkat细胞最佳的电转条件。很多文献提供的只是电容的最佳值,所以很想知道电容与时程是什么关系。我查到一个关系式
t=RC,其中t是时程,R是电阻,C是电容,我不知道这个电阻是不是电转杯的电阻还是电转仪本身有个电阻,如果有哪位大侠知道能不能告诉?
联系方式:wuyixuansunny@sohu.com
保护组织是存在于植物体的表面,由一层或数层细胞构成,具有防止水分过度蒸腾,抵抗外界风雨和病虫害侵入等作用的一种组织。根据保护组织的来源、形态结构及其功能的强弱,可将其分为初生保护组织——表皮,次生保护组织——木栓层。 (epidermis)
表皮分布于幼嫩的根、茎、叶、花、果实和种子的表面,通常是一层由初生分生组织的原表皮分化而来的生活细胞(夹竹桃等植物的叶上表皮,具有多层生活细胞所组成的复表皮),是保护植株免于风、雨、病原微生物和虫害等伤害的初生保护组织。表皮以表皮细胞为主,另有保卫细胞、副卫细胞及外生物等,有些植物的表皮中还有特化的异细胞。表皮的形态特征是物种鉴定的依据之一。
POT不可调
POT -HG POT-LIN POT-LOG 三个都可调。其中POT-HG电阻上显示调整的%数这个估计需要详细的说明才弄的了去硬之城看看吧或许有人会。
一般Bio-Rad公司的电转仪参数有电压、电容和电阻,但Eppendorf只有电压和时间。哪位大侠有没有关于Eppendorf电转仪对毕赤酵母进行电转化的参数可以参考,谢谢!
我也没有
试验急需半干电转仪,但Bio-Rad的太贵,想问问有没有战友用过六一的半干电转仪,觉得使用效果如何?仪器容不容易损坏?谢谢!
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