Fibronectin (cold-insoluble globulin) is a high molecular weight, adhesive, glycoprotein found in both plasma (1) and the extracellular matrix (2). Fibronectin is composed of two peptide chains of approximately 275,000 molecular weight which are linked through two interchain disulfide bonds at the COOH-terminal end of the molecule (3). The structure of fibronectin is characterized by three different types of repeating homologous sequence units (4,5). The 45 amino acid type-I repeat constitutes the NH2- and COOH-terminal ends of the protein. The two 60 amino acid type-II segments follow the first nine type-I repeats at the NH2-terminus. The 90 amino acid type-III segments occupy the central region of the fibronectin molecule. Structural differences between plasma and cellular fibronectin (6,7) as well as between the two subunits of plasma fibronectin (8,9) have been identified. These differences likely originate due to transcriptional and posttranscriptional events involving mRNA splicing (10).
The apparent function of fibronectin is to mediate cell attachment by interacting with cell surface receptors and extracellular matrix components (10-12). Fibronectin contains an Arg-Gly-Asp-Ser (RGDS) cell attachment-promoting sequence within one of the type-III homology segments in the middle of the molecule (13). This RGDS site is recognized by specific RGDS-dependent cell receptors (13) which are members of the integrin family of proteins (14). Fibronectin binding to activated platelets (15) is mediated through the RGDS cell adhesion sequence (16). Other binding domains specific for such extracellular macromolecules as heparin, fibrin(ogen), and collagen (10-12) have been identified and may be important in the fibronectin-mediated adhesion of platelets to the extracellular matrix of endothelial cells (17). Fibrin-fibronectin complexes are stabilized by the factor XIIIa-catalyzed covalent cross-linking of fibronectin to the a chain of fibrin (18).
Fibronectin is isolated from human plasma by thermal precipitation, ion exchange, and gelatin-agarose affinity chromatography. The purified protein is supplied as a lyophilizate. Purity is assessed by SDS-PAGE analysis.
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转氨酶是人体代谢过程中必不可少的“催化剂”，主要存在于肝细胞内。当肝细胞发生炎症、坏死、中毒等，造成肝细胞受损时，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。
通常，体检中主要检查的转氨酶是丙氨酸转氨酶(ALT)。1%的肝脏细胞损害，可以使血中ALT的浓度增加1倍。因此，ALT水平可以比较敏感地监测到肝脏是否受到损害。
转氨酶水平在0—40之间是正常的。如果超出正常范围，医生会建议再查一次，排除由于实验室设备故障和操作错误等因素造成误差的可能。如果转氨酶水平还高，多半是由病毒性肝炎或其他肝病所致。但要确定是不是病毒性肝炎，还需要做其他检查，结合病史、症状、体征等全面分析。
即使确认是病毒性肝炎，也不能简单地以ALT升高的程度来判断病情，因为对于重型肝炎，可能由于存活的肝细胞比较少，释放到血液中的转氨酶很少，ALT反而随病情的恶化而降低。
转氨酶高不都是肝炎
ALT的升高只表示肝脏可能受到了损害。除了肝炎，其他很多疾病都能引起转氨酶增高。王教授指出，主要还有以下情况：
首先，人体内许多组织都含有转氨酶，比如心肌炎和心肌梗死都可能使天冬氨酸转氨酶升高。
其次，如果有胆结石等胆道梗阻性疾病，可能因为淤胆而使血中转氨酶水平升高。
此外，对于一些看起来没什么大病的人来说，还有可能因为长期酗酒导致酒精肝，或饮食结构不合理导致脂肪肝，造成转氨酶高。
劳累也可能让转氨酶升高
对于健康人来说，转氨酶水平在正常范围内升高或降低，并不意味着肝脏出了问题，因为转氨酶非常敏感，健康人在一天之内的不同时间检查，转氨酶水平都有可能产生波动。
另外，健康人的转氨酶水平也有可能暂时超出正常范围。剧烈运动、过于劳累或者近期吃过油腻食物，都可能使转氨酶暂时偏高。如果在检查转氨酶前一晚加班工作，没睡好觉，或是体检前早餐时吃了油炸的东西，检查结果可能就会超出正常范围。一个人刚刚在操场上跑了几圈，就立刻检查他的转氨酶水平，结果也可能会高出正常范围。
如果是由于这些情况导致转氨酶升高，只要好好休息，过一段时间后再做检查，就会发现转氨酶水平恢复正常了。
如果女方的该基因为双显，则后代不会换此病（基因突变除外，所有基因都可能突变，但概率何其小）；如果女方为单显，则男孩有一半的概率致病，女孩不会致病；如果女方也为隐性，则男孩致病，那就要个女孩吧。
结论，能不能生育去医院做精液检查就清楚了，如果可育，再让女方做个DNA鉴定以决定生儿育女。
在网上找此类标记资料，没怎么找到，是不是葡萄糖氧化酶不适合标记啊
相同点：都能以DNA为模板，从5'向3'进行核苷酸或脱氧核苷酸的聚合反应。
不同点
1、作用底物不同。RNA聚合酶底物是NTP；DNA聚合酶底物是dNTP。
2、RNA聚合酶作用不需要引物，而DNA聚合酶作用需要引物。
3、RNA聚合酶本身具有一定的解旋功能，而DNA聚合酶没有，当需要解开双链的时候要解旋酶和拓扑异构酶的帮助。
4、RNA聚合酶只具有5‘到3’端的聚合酶活性，而DNA聚合酶不仅有5‘到3’端的聚合酶活性，还具有3‘到5’端的外切酶活性。保证DNA复制时候校对，所以复制的忠实性高于转录的。
5、RNA聚合酶通常作用于转录过程；DNA聚合酶通常作用于DNA复制过程
其实，我们每个人都存在乙醇脱氢酶，而且数量基本是相等的，所以不是决定因素。但缺少乙醛脱氢酶的人就比较多，乙醛脱氢酶的缺少，使酒精不能被完全分解为水和二氧化碳，而是以乙醛继续留在体内，使人喝酒后产生恶心欲吐、昏迷不适等醉酒症状。因此，你可能是属于乙醛脱氢酶数量不足的人。
人的酶系统是有遗传因素的，上面两种酶的数量，比例成定局，一般是改变不了了。
