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Gemini/Human Serum (Normal)/100mL-100-110
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Gemini’s normal human serum is collected from healthy male andfemale donors of all ABO serotypes at FDA-licensed facilities inthe United States. This material is defibrinated from sourceplasma. All donor units are tested for viral markers and found tobe non-reactive.
0.1µm sterile-filtered
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2021-09-10
牛血清蛋白(V)第五组分是个什么概念？ 查看更多
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2021-09-20
丙酮沉淀法；免疫沉淀法；三氯醋酸沉淀法；硫酸铵沉淀法；（低温）有机溶剂沉淀法；聚乙二醇沉淀法；超滤法；透析法；离子交换层析和冷冻干燥法……1，丙酮沉淀法；三氯醋酸沉淀法 试验要求的仪器简单，但是常常导致蛋白质变性。2，免疫沉淀法：得有特异性抗体！3，硫酸铵沉淀法：利用高浓度 查看更多
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2021-09-05
血清前白蛋白是主要存在于血液中的运输蛋白，因电泳时位于白蛋白（Alb）之前而得名。PA的主要生理功能是结合、运输维生素A和甲状腺素，从而参与它们的调节。此外，PA还具有胸腺活性，可通过促进淋巴细胞成熟来增强机体免疫力，并在抗肿瘤方面有潜在的作用。人血清PA含量与人体的生理、病理状... 查看更多
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2021-09-16
蛋白质的分离纯化方法很多，主要有：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析 中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加 查看更多
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2021-09-08
糖化血清蛋白（GSP）与糖化血红蛋白相似，反映的是过去1～3周平均血糖浓度，由于所有糖化血清蛋白都是果糖胺，故认为测定果糖胺主要是测定糖化血清蛋白。由于血清蛋白合成比血红蛋白快（清蛋白半衰期约20天），所以糖化血清蛋白的浓度反映的是近1～3周血糖的情况，在反映控制血糖效果上比糖... 查看更多
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2021-09-07
血清铁蛋白（serum ferritin，SF）是去铁蛋白和铁核心Fe3 形成的复合物，是铁的贮存形式，它是判断机体是否缺铁或铁负荷过多的有效指标。... 查看更多
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2021-09-13
在经典的Western Blot的世界里，蛋白电泳—转膜—封闭—抗体—显色这个五步骤环环相扣，构成WB完整过程，就象砌积木一样，少了前面一步的基础后面的就砌不上去。但是亲爱的朋友，告诉我，你们在一次又一次重复这个貌似简单又颇为费时的实验时，有没有设想过能省略掉其中的某个费时的非必需步骤 查看更多
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2021-09-14
Preparation of Brain Cytosol1. Chill a glass plate on ice. 2. Place brain tissue on the chilled glass plate and cut slices of brain into small pieces. 3. Resus 查看更多
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2021-09-03
血清蛋白质是各种蛋白的复杂混合物。可利用不同的方法将其分离。血浆中的白蛋白、a1、a2、β球蛋白，纤维蛋白原，凝血酶原和其它凝血因子等均由肝细胞合成。γ球蛋白主要来自浆细胞。当肝脏发生病变时，肝细胞合成蛋白质的功能减退，血浆中蛋白质即会发生质和量的变化。临床上用各种方法检... 查看更多
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2021-09-11
1.什么是western blot?答：WB又称免疫印记法.是将生物大分子物质通过不同途径转移到固相载体的过程。2. western blot有什么优点？答：灵敏，可达ng级，用Ecl显色法理论上可达pg级。方便，特异性高。3. western blot的具体步骤是什么？答：一.制样（以提动物组织总蛋白为例），1） 组织洗涤后加入3倍体积PBS，0℃研磨。2） 加入5×STOP buffer3）180W, 6mins，0℃超声波破碎4）5000rpm，5mins离心 查看更多
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2021-09-17
解离/非解离native缓冲液系统很多应用蛋白质聚丙烯酰胺凝胶区带电泳（zone electrophoresis）的研究使用一种缓冲液系统，该系统的设计把所有的蛋白质分解成单一多肽亚单位。最常用的解离试剂是十二烷基硫酸钠（SDS）,一种离子型去污剂，它通过包围在多肽骨架的周围变性蛋白质。在包含有过量的SDS和巯基 查看更多
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一种简易分离高纯度血清白蛋白的方法123
大爱研子9hj2021-07-24
一.血清ǐ-球蛋白的初步提取
1. 血细胞与血清分离：
取人血液 1000ml,放置10min, 1000rpm离心20min .弃沉淀,留上清备用(沉淀为血细胞,上部为血清).
2. 乳糜粒分离：4000rpm 10°C离心10分钟,采用密度梯度离心
梯度液配置：离心管下部3/4容积加血浆,上部1/4容积加0.5MnaCl+0.3MEDTA,PH7.4 乳糜粒上浮,将乳糜粒吸出,留其余液体备用.
3. 血清蛋白分离：除去球蛋白,白蛋白及其它蛋白质.
5000rpm 10°C离心1h,密度梯度离心
梯度.液配置：管容量1/3为血清,2/3为1.31g/ml,NaCl+NaBr,搅拌后终密度为1.21g/ml .管上部1/6容积为血清脂蛋白,下部5/6为其它蛋白.
4.取2ml下部5/6血清于小试管中,加0.9％氯化钠溶液2.0ml,边搅拌混匀边缓慢滴加饱和硫酸铵溶液乙4.0ml,加入PBS洗脱液2ml,混匀后于室温中放置10min,此步骤可重复1～2次
3000rpm 离心5min.沉淀物即是ǐ-球蛋白.
二.凝胶层析提纯血清ǐ-球蛋白(1)装柱：海绵垫装入玻璃柱底端,作为柱底支持物,装入定量的蒸馏水(约为柱体积的1/5),以避免胶粒直接冲击柱底支持物;用玻璃棒小心排除柱底支持物.将密实洗净的层析柱保持垂直位置,关闭出口,柱内留下约2.0ml洗脱液.边搅拌凝胶,边向柱内缓慢,连续,均匀地加入凝胶,(打开柱底端的螺旋夹)不要中断,使胶粒均匀沉降,以免胶面一次性将疑胶从塑料接口加入层析柱内,打开柱底部出口,调节流速0.3ml/min.凝腔随柱内溶液慢慢流下而均匀沉降到层析柱底部倾斜和发生断层;检查装好的凝胶柱用眼观察有无凝胶分层.沟流和气泡现象.最后使凝胶床达20厘米高,床面上保持有洗脱液,操作过程中注意不能让凝胶床表面露出液面并防止层析床内出现“纹路”.用缓冲液平衡凝胶柱,流速控制在3-5s/滴.(2)上样与洗脱：小心控制凝胶柱下端活塞,使柱上的缓冲液面刚好下降至凝胶床表面,关紧下端出口,用长滴管吸取盐析法制备的球蛋白混合样品,将装有上样液的滴管头插入床面以上1-2cm处,小心缓慢地贴壁加到凝胶床表面.柱上样量控制在柱体积的2%-5%.打开下端出口,将流速控制在0.25ml/min使样品进入凝胶床内.关闭出口,小心加入少量0.0175mol/L磷酸盐缓冲液(pH6.3)洗柱内壁.打开下端出口,待缓冲液进入凝胶床后再加少量缓冲液.如此重复三次,以洗净内壁上的样品溶液.然后可加入适量缓冲液开始洗脱.加样开始应立即收集洗脱液.洗脱时接通蠕动泵,流速为0.5ml/min,用部分收集器收集,每管1ml.(3)洗脱液中NH4+与蛋白质的检查：取比色板两个(其中一个为黑色背底),按洗脱液的顺序每管取一滴,分别滴入比色板中,前者加双缩脲2滴,出现蓝色混浊即示有蛋白质析出,由此可估计蛋白质在洗脱各管中的分布及浓度；于另一比色板中,加人奈氏试剂l滴,以观察NH4+出现的情况. 合并球蛋白含量高的各管,混匀.除留少量作电泳鉴定外,其余用DEAE纤维素阴离子交换柱进一步纯化.三．纯化――DEAE纤维素阴离子交换层析用DEAE纤维素装柱约8-10cm高度,并用0.0175mol／L磷酸盐缓冲液(pH6.3)平衡,然后将脱盐后的球蛋白溶液缓慢加于DEAE纤维素阴离子交换柱上,用同一缓冲液洗脱、分管收集.用20％磺基水杨酸溶液检查蛋白质分布情况.(装柱、上样、洗脱,收集及蛋白质检查等操作步骤同凝胶层析).四．浓缩经DEAE纤维素阴离于交换柱纯化的γ－球蛋白液往往浓度较低.为便于鉴定,常需浓缩.收集较浓的纯化的γ－球蛋白溶液2m1,按每ml加0.2～ 0.25gSephadex G一25干胶,摇动2～3min, 3000r／min 离心5min.上清液即为浓缩的γ-球蛋白溶液.五. 乙酸纤维素薄膜电泳鉴定ǐ-球蛋白(一)仪器与薄膜的准备1.醋酸纤维素薄膜的润洗与选择用竹夹子取一片薄膜,小心地平放在盛有缓冲液的平皿中,若漂浮于液面的薄膜在15—30s内迅速润湿,整条薄膜色泽深浅一致,则此膜均匀可用于电泳；若薄膜润湿缓慢,色泽深浅不一或有条纹及斑点等,则表示薄膜厚薄不均匀应弃去,以免影响电泳结果.将选好的薄膜用竹子轻压,使其完全浸泡于缓冲液中约30min后,方可用于电泳.
2.电泳槽的准备根据电泳槽膜支架的宽度,剪裁尺寸合适的滤纸条.在两个电极槽中,各倒入等体积的电极缓冲液,在电泳槽的两个膜支架上,各放两层滤纸条,使滤纸一端的长边与支架前沿对齐,另一端浸入电极缓冲液内.当滤纸条全部润湿后,用玻璃棒轻轻挤压在膜支架上的滤纸以驱赶气泡,使滤纸的一端能紧贴在膜支架上.滤纸条是两个电极槽联系醋酸纤维素薄膜的桥梁,因而称为滤纸桥.
3.电极槽的平衡用平衡装置(或自制平衡管)连接两个电泳槽,使两个电极槽内的缓冲液彼此处于同一水平状态,一般需平衡15——20min.注意,取出平衡装置时应将活塞关紧.
(二)点样
1.制备点样模板取一张干净滤纸(10×10cm),在距纸边1.5cm处用铅笔划一平行线,此线为点样标志区.
2.点样用竹夹子取出浸透的薄膜,夹在两层滤纸间以吸去多余的缓冲液.无光泽面向上平放在点样模板上,使其底边与模板底边对齐.点样区距阴极端1.5cm处.点样时,先用玻璃棒或血色素吸管取2—3��L血清,均匀涂在加样器上,再将点样器轻轻印在点样区内,使血清完全渗透至薄膜内,形成一定宽度、粗细均匀的直线.此步是实验的关键,点样前应在滤纸上反复练习,掌握点样技术后再正式点样.
(三).电泳用竹夹子将点样端的薄膜平贴在阴极电泳槽支架的滤纸桥上(点样面朝下),另一端平贴在阳极端支架上,要求薄膜紧贴滤纸桥并绷直,中间不能下垂.如一电泳槽中同时安放几张薄膜,则薄膜之间应相隔几毫米.盖上电泳槽盖,使薄膜平衡10min.用导线将电泳槽的正、负极与电泳仪的正、负极分别连接,注意不要接错.在室温下电泳,打开电源开关,用电泳仪上细调节旋扭调到每厘米膜宽电流强度为0.3mA(8片薄膜则为4.8mA).通电10—15min后,将电流调节到每厘米膜宽电流强度为0.5mA(8片共8 mA),电泳时间约50—80min.电泳后调节旋扭使电流为零,关闭电泳仪切断电源.
(四).染色与漂洗
1.血清蛋白染色与漂洗脱色用解剖镊子取出电泳后的薄膜,放在含0.5%氨基黑10B染色液的培养皿中,浸染5min,取出后再用漂洗液浸洗脱色,每隔10min 换漂洗液一次,连续数次,直至背景蓝色脱尽.取出薄膜放在滤纸上,用吹风机的冷风将薄膜吹干.
(五)透明将脱色吹干后的薄膜浸入透明甲液中2min,立即放入透明乙液中浸泡1min,取出后立即紧贴于干净玻璃板上,两者间不能有气泡,约2—3min薄膜完全透明.若透明太慢可用滴管取透明乙液少许在薄膜表面淋洗一次,垂直放置待其自然干燥,或用吹风机冷风吹干且无酸味.再将玻璃板放在流动的自来水下冲洗,当薄膜完全润湿后用单面刀片撬开薄膜的一角,用手轻轻将透明的薄膜取下,用滤纸吸干所有的水分,最后将薄膜置液体石蜡中浸泡3min,再用滤纸吸干液体石蜡,压平.此薄膜透明,区带着色清晰,可用于光吸收计扫描.长期保存不褪色.
(六)结果判断与定量血清蛋白电泳经蛋白染色后,可显示出区带,未经透明处理的电泳图谱可直接用于定量测定.可采用洗脱法或光吸收扫描法,测定各蛋白组分相对百分含
1. 血细胞与血清分离：
取人血液 1000ml,放置10min, 1000rpm离心20min .弃沉淀,留上清备用(沉淀为血细胞,上部为血清).
2. 乳糜粒分离：4000rpm 10°C离心10分钟,采用密度梯度离心
梯度液配置：离心管下部3/4容积加血浆,上部1/4容积加0.5MnaCl+0.3MEDTA,PH7.4 乳糜粒上浮,将乳糜粒吸出,留其余液体备用.
3. 血清蛋白分离：除去球蛋白,白蛋白及其它蛋白质.
5000rpm 10°C离心1h,密度梯度离心
梯度.液配置：管容量1/3为血清,2/3为1.31g/ml,NaCl+NaBr,搅拌后终密度为1.21g/ml .管上部1/6容积为血清脂蛋白,下部5/6为其它蛋白.
4.取2ml下部5/6血清于小试管中,加0.9％氯化钠溶液2.0ml,边搅拌混匀边缓慢滴加饱和硫酸铵溶液乙4.0ml,加入PBS洗脱液2ml,混匀后于室温中放置10min,此步骤可重复1～2次
3000rpm 离心5min.沉淀物即是ǐ-球蛋白.
二.凝胶层析提纯血清ǐ-球蛋白(1)装柱：海绵垫装入玻璃柱底端,作为柱底支持物,装入定量的蒸馏水(约为柱体积的1/5),以避免胶粒直接冲击柱底支持物;用玻璃棒小心排除柱底支持物.将密实洗净的层析柱保持垂直位置,关闭出口,柱内留下约2.0ml洗脱液.边搅拌凝胶,边向柱内缓慢,连续,均匀地加入凝胶,(打开柱底端的螺旋夹)不要中断,使胶粒均匀沉降,以免胶面一次性将疑胶从塑料接口加入层析柱内,打开柱底部出口,调节流速0.3ml/min.凝腔随柱内溶液慢慢流下而均匀沉降到层析柱底部倾斜和发生断层;检查装好的凝胶柱用眼观察有无凝胶分层.沟流和气泡现象.最后使凝胶床达20厘米高,床面上保持有洗脱液,操作过程中注意不能让凝胶床表面露出液面并防止层析床内出现“纹路”.用缓冲液平衡凝胶柱,流速控制在3-5s/滴.(2)上样与洗脱：小心控制凝胶柱下端活塞,使柱上的缓冲液面刚好下降至凝胶床表面,关紧下端出口,用长滴管吸取盐析法制备的球蛋白混合样品,将装有上样液的滴管头插入床面以上1-2cm处,小心缓慢地贴壁加到凝胶床表面.柱上样量控制在柱体积的2%-5%.打开下端出口,将流速控制在0.25ml/min使样品进入凝胶床内.关闭出口,小心加入少量0.0175mol/L磷酸盐缓冲液(pH6.3)洗柱内壁.打开下端出口,待缓冲液进入凝胶床后再加少量缓冲液.如此重复三次,以洗净内壁上的样品溶液.然后可加入适量缓冲液开始洗脱.加样开始应立即收集洗脱液.洗脱时接通蠕动泵,流速为0.5ml/min,用部分收集器收集,每管1ml.(3)洗脱液中NH4+与蛋白质的检查：取比色板两个(其中一个为黑色背底),按洗脱液的顺序每管取一滴,分别滴入比色板中,前者加双缩脲2滴,出现蓝色混浊即示有蛋白质析出,由此可估计蛋白质在洗脱各管中的分布及浓度；于另一比色板中,加人奈氏试剂l滴,以观察NH4+出现的情况. 合并球蛋白含量高的各管,混匀.除留少量作电泳鉴定外,其余用DEAE纤维素阴离子交换柱进一步纯化.三．纯化――DEAE纤维素阴离子交换层析用DEAE纤维素装柱约8-10cm高度,并用0.0175mol／L磷酸盐缓冲液(pH6.3)平衡,然后将脱盐后的球蛋白溶液缓慢加于DEAE纤维素阴离子交换柱上,用同一缓冲液洗脱、分管收集.用20％磺基水杨酸溶液检查蛋白质分布情况.(装柱、上样、洗脱,收集及蛋白质检查等操作步骤同凝胶层析).四．浓缩经DEAE纤维素阴离于交换柱纯化的γ－球蛋白液往往浓度较低.为便于鉴定,常需浓缩.收集较浓的纯化的γ－球蛋白溶液2m1,按每ml加0.2～ 0.25gSephadex G一25干胶,摇动2～3min, 3000r／min 离心5min.上清液即为浓缩的γ-球蛋白溶液.五. 乙酸纤维素薄膜电泳鉴定ǐ-球蛋白(一)仪器与薄膜的准备1.醋酸纤维素薄膜的润洗与选择用竹夹子取一片薄膜,小心地平放在盛有缓冲液的平皿中,若漂浮于液面的薄膜在15—30s内迅速润湿,整条薄膜色泽深浅一致,则此膜均匀可用于电泳；若薄膜润湿缓慢,色泽深浅不一或有条纹及斑点等,则表示薄膜厚薄不均匀应弃去,以免影响电泳结果.将选好的薄膜用竹子轻压,使其完全浸泡于缓冲液中约30min后,方可用于电泳.
2.电泳槽的准备根据电泳槽膜支架的宽度,剪裁尺寸合适的滤纸条.在两个电极槽中,各倒入等体积的电极缓冲液,在电泳槽的两个膜支架上,各放两层滤纸条,使滤纸一端的长边与支架前沿对齐,另一端浸入电极缓冲液内.当滤纸条全部润湿后,用玻璃棒轻轻挤压在膜支架上的滤纸以驱赶气泡,使滤纸的一端能紧贴在膜支架上.滤纸条是两个电极槽联系醋酸纤维素薄膜的桥梁,因而称为滤纸桥.
3.电极槽的平衡用平衡装置(或自制平衡管)连接两个电泳槽,使两个电极槽内的缓冲液彼此处于同一水平状态,一般需平衡15——20min.注意,取出平衡装置时应将活塞关紧.
(二)点样
1.制备点样模板取一张干净滤纸(10×10cm),在距纸边1.5cm处用铅笔划一平行线,此线为点样标志区.
2.点样用竹夹子取出浸透的薄膜,夹在两层滤纸间以吸去多余的缓冲液.无光泽面向上平放在点样模板上,使其底边与模板底边对齐.点样区距阴极端1.5cm处.点样时,先用玻璃棒或血色素吸管取2—3��L血清,均匀涂在加样器上,再将点样器轻轻印在点样区内,使血清完全渗透至薄膜内,形成一定宽度、粗细均匀的直线.此步是实验的关键,点样前应在滤纸上反复练习,掌握点样技术后再正式点样.
(三).电泳用竹夹子将点样端的薄膜平贴在阴极电泳槽支架的滤纸桥上(点样面朝下),另一端平贴在阳极端支架上,要求薄膜紧贴滤纸桥并绷直,中间不能下垂.如一电泳槽中同时安放几张薄膜,则薄膜之间应相隔几毫米.盖上电泳槽盖,使薄膜平衡10min.用导线将电泳槽的正、负极与电泳仪的正、负极分别连接,注意不要接错.在室温下电泳,打开电源开关,用电泳仪上细调节旋扭调到每厘米膜宽电流强度为0.3mA(8片薄膜则为4.8mA).通电10—15min后,将电流调节到每厘米膜宽电流强度为0.5mA(8片共8 mA),电泳时间约50—80min.电泳后调节旋扭使电流为零,关闭电泳仪切断电源.
(四).染色与漂洗
1.血清蛋白染色与漂洗脱色用解剖镊子取出电泳后的薄膜,放在含0.5%氨基黑10B染色液的培养皿中,浸染5min,取出后再用漂洗液浸洗脱色,每隔10min 换漂洗液一次,连续数次,直至背景蓝色脱尽.取出薄膜放在滤纸上,用吹风机的冷风将薄膜吹干.
(五)透明将脱色吹干后的薄膜浸入透明甲液中2min,立即放入透明乙液中浸泡1min,取出后立即紧贴于干净玻璃板上,两者间不能有气泡,约2—3min薄膜完全透明.若透明太慢可用滴管取透明乙液少许在薄膜表面淋洗一次,垂直放置待其自然干燥,或用吹风机冷风吹干且无酸味.再将玻璃板放在流动的自来水下冲洗,当薄膜完全润湿后用单面刀片撬开薄膜的一角,用手轻轻将透明的薄膜取下,用滤纸吸干所有的水分,最后将薄膜置液体石蜡中浸泡3min,再用滤纸吸干液体石蜡,压平.此薄膜透明,区带着色清晰,可用于光吸收计扫描.长期保存不褪色.
(六)结果判断与定量血清蛋白电泳经蛋白染色后,可显示出区带,未经透明处理的电泳图谱可直接用于定量测定.可采用洗脱法或光吸收扫描法,测定各蛋白组分相对百分含
一文教你如何保存纯化后的蛋白质?123
Scomilo72021-08-11
保存方法如下：
1.以沉淀形式保存在高浓度的硫酸铵中。
2.添加50%甘油冷冻，尤其适用于酶类。
3.如果样品要用于生物学检测，避免使用防腐剂。在体内实验中不能添加防腐剂，而应当将样品分装成小份冷冻。
4.可使用无菌滤器以延长保存时间。
5.添加稳定剂，如甘油（5-20%）、血清白蛋白（10mg/ml）、配基（浓度取决于活性蛋白的浓度）以帮助维持生物活性。
6.避免反复冻融或冻干重溶解过程，这样很可能会降低生物活性。
7.一些冷沉淀蛋白会在4度沉淀出来，包括一些小鼠IgG3亚族的抗体，不能保存在4度冰箱中，可添加防腐剂保存在室温中。
1.以沉淀形式保存在高浓度的硫酸铵中。
2.添加50%甘油冷冻，尤其适用于酶类。
3.如果样品要用于生物学检测，避免使用防腐剂。在体内实验中不能添加防腐剂，而应当将样品分装成小份冷冻。
4.可使用无菌滤器以延长保存时间。
5.添加稳定剂，如甘油（5-20%）、血清白蛋白（10mg/ml）、配基（浓度取决于活性蛋白的浓度）以帮助维持生物活性。
6.避免反复冻融或冻干重溶解过程，这样很可能会降低生物活性。
7.一些冷沉淀蛋白会在4度沉淀出来，包括一些小鼠IgG3亚族的抗体，不能保存在4度冰箱中，可添加防腐剂保存在室温中。
血清免疫球蛋白G的分离纯化及鉴定 123
断鸭鸭2021-08-09
血清免疫蛋白的纯化为什么要检测柱子流出的液体是否有铵根
IgG纯化的血清含有血红蛋白该怎么办 生物科学 学术科研...123
shenfx5212009-08-08
我所分离的血清中含有较多的血红蛋白，我是通过辛酸-硫酸铵沉淀和high-Q离子层析，在通过辛酸-硫酸铵之后的沉淀还是红色的，不知道能不能过离子交换柱，会不会堵死，或者有什么方法把血红蛋白除去，请高手指教，谢谢大家了
血清白蛋白 123
泽速浪0058162021-08-05
血清白蛋白，即Serum albumin，常缩写为ALB。血清白蛋白合成于肝脏，是脊椎动物血浆中含量最丰富的蛋白质。向左转|向右转
纯化多抗血清,蛋白胶出现怪异条带?请各路大神答疑解难? 123
zybkiller72021-07-26
55KDa与24KDa目的条带处的目的条带为什么成“小草”一样，旁边没有mark的话就没有条带，有mark就出现“小草”样的条带，请各位大神答疑解难？感激不尽
血清脂蛋白高是怎么回事,会有什么危害?谢_有问必答_123
毒咒0072018-01-23
血清脂蛋白有三种
（一）高密度脂蛋白胆固醇（HDL-C）
【参考值】
0.94～2.0mmol/L
【临床意义】
降低具有临床意义。HDL-C与TG呈负相关系，见于冠心病、动脉粥样硬化、糖尿病、肝脏损害、肾病综合征。
（二）低密度脂蛋白胆固醇（LDL-C）
【参考值】
沉淀法:2.07～3.12mmol/L，3.15～3.61mmol/L为边缘升高，≥3.64mmol/L为升高。
【临床意义】
升高具有临床意义。LDL-C升高与冠心病发病呈正相关系。
（三）脂蛋白（a），LP（a）
【参考值】 <300mg/L
【临床意义】
脂蛋白（a）升高已作为冠心病及脑血管疾病发病的独立危险因素。
（一）高密度脂蛋白胆固醇（HDL-C）
【参考值】
0.94～2.0mmol/L
【临床意义】
降低具有临床意义。HDL-C与TG呈负相关系，见于冠心病、动脉粥样硬化、糖尿病、肝脏损害、肾病综合征。
（二）低密度脂蛋白胆固醇（LDL-C）
【参考值】
沉淀法:2.07～3.12mmol/L，3.15～3.61mmol/L为边缘升高，≥3.64mmol/L为升高。
【临床意义】
升高具有临床意义。LDL-C升高与冠心病发病呈正相关系。
（三）脂蛋白（a），LP（a）
【参考值】 <300mg/L
【临床意义】
脂蛋白（a）升高已作为冠心病及脑血管疾病发病的独立危险因素。
【求助】牛血清培养CHO细胞外泌表达的蛋白如何纯化？_问答详情_...123
丁香园花开2021-08-04
应用醋酸纤维素薄膜电泳鉴定分离纯化根据什么来确定它是清蛋白...123
w3121107242018-01-23
根据什么来确定它是清蛋白还是γ-球蛋白?判定它们纯度的依据是什么?
北京科技大学论坛北科bbs123
2021-07-22
实验原理：
蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。一般33%硫酸铵为沉淀Ig-G的最适饱和度
蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。一般33%硫酸铵为沉淀Ig-G的最适饱和度
【求助】免疫亲和层析怎样选择用蛋白A还是蛋白G免疫亲和层析纯化...123
shmily李2021-08-18
求大神赐教，急急急！！！！在这里先谢过大家。。。
芯片生化反应概述.pdf123
晚安8642021-07-31
一般认为血清白蛋白的正常值为40-55g/L，血清球蛋白为20-30g/L，血清总蛋白的正常值为60-80g/L，白球比的正常值为1.5-2.5。向左转|向右转
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