Product Information

Kit supplied with the following:

• Two (2) vials of 20uL each 1mg/mL BirA biotin-protein ligase (40ug total)
• Two (2) vials of 1.5mL each BiomixA (0.5M bicine buffer solution, pH 8.3)
• Two (2) vials of 1.5mL each BiomixB (100mM ATP, 100mM Mg(OAc)2, 500uM d-biotin)
• Two (2) vials of 1.5mL each additional BIO-200 (500uM d-biotin)

The BirA biotin-protein ligase (EC 6.3.4.15) adds d-biotin covalently to biotin-acceptor peptides/proteins via an ATP intermediate (biotinyl 5"-adenylate) in a highly efficient and targeted manner. The downstream applications of enzymatically biotinylated proteins are varied, important and powerful. The well known biotin-avidin/streptavidin interaction is often exploited for affinity chromatography or protein immobilization on surfaces or substrates. Protein detection via anti-biotin antibodies or avidin/streptavidin-reporter enzyme conjugates (-HRP, -alkaline phosphatase) or fluorescent probes becomes possible. Multimeric forms of biotinylated MHC molecules are popular tools in immunobiology.

When used in combination with our AviTag™ biotin-acceptor peptide amino acid sequence, biotinylation occurs at twice the rate of the natural E. coli BCCP substrate and as much as an order of magnitude or more over other Biotinylation of Peptide sequences. The AviTag™ sequence consequently requires less of the BirA enzyme and shorter incubation times to biotinylate to completion than do other sequences available. If protein instability or protease activities are a concern this may be important to downstream success.

Our BirA enzyme is E. coli wild-type, encoded by the birA gene, and purified to greater than 99% purity by traditional methods. Other names for this enzyme include: biotin ligase; biotin operon repressor protein; birA; biotin holoenzyme synthetase; biotin-[acetyl-CoA carboxylase] synthetase; biotin-[acetyl-CoA-carboxylase] ligase; biotin-[acetyl-CoA carboxylase] synthetase; acetyl CoA holocarboxylase synthetase; acetyl CoA holocarboxylase synthetase; biotin:apocarboxylase ligase; biotin holoenzyme synthetase; HCS.

Avidity是一家开创抗体寡核苷酸结合(AOC)的公司。™)AOCs结合了单克隆抗体的组织选择性和基于寡核苷酸的治疗方法的精确性，以克服寡核苷酸传递的障碍和疾病的目标遗传驱动因素。它们的AOC平台，演示了疾病相关RNA在细胞类型和组织中的调节，包括肌肉、心脏、肝脏、肿瘤和免疫细胞。专有的平台技术可以在单一抗体支架上传递多种治疗性寡核苷酸。AOCs具有类似于抗体的药物性质，并允许将寡核苷酸有效载荷传递到其他运载平台所不提供的非肝组织。AOC也有其独特之处，因为可以处理不可药物的目标。 它们正在推进一系列的治疗计划，重点是罕见的肌肉疾病和其他严重疾病。主要项目是开发治疗杜氏肌营养不良和肌营养不良患者的治疗方法。还与制药合作伙伴合作开展项目。并得到了经验丰富的团队和受人尊敬的生命科学投资者的支持。

带有AviTag标签的人类全长ORF克隆已经被构建在多种T7和CMV启动子表达系统,可以立即购买使用。AviTag标签蛋白可以被体内或体外的生物素连接酶生物素化，而且抗生物素蛋白或链霉亲和素可以专一地与生物素结合，正基于这两个反应，AviTag™技术可以应用于蛋白的固定，纯化和显影。虽然Avidity是一个小公司，科学带来的好处及其AviTag已得到认可。目前，AviTag技术已经在22个国家的世界十 大制药公司和研究人员中得到认可。

Avidity带有AviTag标签的人类全长ORF克隆已经被构建在多种T7和CMV启动子表达系统,可以立即购买使用。AviTag标签蛋白可以被体内或体外的生物素连接酶生物素化，而且抗生物素蛋白或链霉亲和素可以专一地与生物素结合，正基于这两个反应，AviTag技术可以应用于蛋白的固定，纯化和显影。  Avitag™技术 亲合力开发和销售用于连接分子的分子亲和力工具。我们的zhuan利AviTag™技术采用来自大肠杆菌的生物素连接酶（BirA），在独特的15氨基酸肽标签上使用单一生物素的高度靶向酶促缀合。AviTag™序列是GLNDIFEAQKIEWHE。以链霉抗生物素蛋白包被的表面为导向，这为分子结合相互作用创造了理想的表现形式。 avidity的AviTag技术的科学优势引起了人们的注意。目前，AviTag技术已被全球十大制药公司中的七家授权，并被22个国家的研究人员使用。 Avidity公司历史 avidity LLC由Millard Cull，Larry Lansing，Ron Gill博士和Mark Seville博士于1996年创立，根据生物素对抗生物素蛋白或链霉抗生物素蛋白的非凡亲和力开发肽标签和分子生物学产品。在Affymax担任研究员期间，Millard参与了AviTag技术的发现，发现了其商业潜力，并获得了Affymax的*权利。他创建了avidity作为试剂公司，将AviTag技术的使用权转让给其他公司，并销售与该技术一起使用的产品。 AviTag历史 AviTag是一种获得zhuan利的生物素标记技术，由Affymax博士在Peter Schatz博士的“定向进化”方法中发现，称为“质粒上的肽”。定向进化方法鉴定了许多可被大肠杆菌的BirA酶生物素化的肽序列，这些序列中蕞 好的被称为AviTag。大肠杆菌酶BirA将15个氨基酸的AviTag生物素化为其天然底物生物素羧基载体蛋白（BCCP）的两倍。 使用AviTag技术的蛋白质的酶促生物素化优于蛋白质的化学生物素化，因为BirA酶温和且高度特异性地标记AviTag的赖氨酸残基。在AviTag之前，最小的生物素接受结构域由75个氨基酸组成。