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prozyme糖苷酶——内切糖苷酶-产品资讯

2024-05-07

糖苷酶亦称糖苷水解酶(glycoside hydrolase)。是用于各种糖苷或寡糖使糖苷键水解酶的总称。根据切割的糖的种类可分为内切糖苷酶（Endoglycosidase）和外切糖苷酶（Exoglycosidases）。内切糖苷酶是催化水解寡糖及多糖的内部糖苷键的酶，用于从糖蛋白上切割多糖的酶。其中内切糖苷酶F和内切糖苷酶H，可用于鉴别N-糖苷链的类型。内切糖苷酶F可断裂糖蛋白的天冬酰胺和甘露聚糖的糖苷键，内切糖苷酶H专一性水解两个N-乙酰氨基葡糖之间的 (1，4)糖苷键，其底物主要是高甘露糖型和杂合型糖链。

Prozyme提供了包括PNGaseF、Endo-H、Endo F2、PNGaseA、O-Glycanase等的内切糖苷酶。

肽N- 糖苷酶 F，即 PNGase F，是一种酰氨酶，能够在N-连糖蛋白的高甘露糖、杂合和复合寡糖部分最内侧的N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨残基之间进行切割。

糖苷内切酶H（Endo H）是从Streptomyces plicatus中克隆，在大肠杆菌中表达得到的重组糖苷酶。Endo H能够对N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖核心进行切割，而不切割复杂多糖。酶切反应切割寡糖二乙酰壳二糖核心的两个N-乙酰基葡糖胺残基，切割后保留天冬酰胺的一个N-乙酰葡糖胺残基。该特性与PNGase F（肽-N-糖苷酶 F）不同，它切割所有的天冬酰胺连接的寡糖。

重组内切糖苷酶F2（Endo F2）适于切除天然状态下蛋白质的N连接寡糖，特别是复杂型的寡糖，核心岩藻糖对酶切效果影响不大。Endo F2酶切位点位于无糖核心的两个N乙酰氨基葡萄糖间的糖苷键，酶切后，释放出截短的游离寡糖，蛋白质天冬酰胺残基上仍保留一个N乙酰氨基葡萄糖。某些寡糖链，由于其所处位置受蛋白空间结构的影响，使用经典的PNGaseF无法在天然状态下将寡糖切除，须将蛋白进行变性处理。Endo F2与PNGaseF相比，对蛋白的空间结构的影响不敏感，因此更适合酶切天然状态下蛋白质的N连接寡糖。

Prozyme提供的内切糖苷酶列表：

Glyko Endoglycosidase H (recombinant gene

from Streptomyces plicatus, expressed in E. coli)

Glyko Endo F2 (recomb Chryseobacterium

[Flavobacterium] meningosepticum expressed

in E. coli)

Glyko O-Glycanase (recombinant gene from

Streptococcus pneumoniae, expressed in E.coli)

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