Symansis 资源中心 - Symansis 的可溶性受体
Fc 嵌合蛋白作为研究的有效生物学工具
Symansis 的受体蛋白主要产生为与人 IgG1 的 Fc 区融合的细胞外结构域 (ECD) 区域，目的是增强其活动。 ECD-Fc 融合蛋白通常具有超可溶性受体的优势，因为许多受体仅以二聚体形式起作用。由于 Fc dom 的能力，融合到 IgG1 的 Fc 域会诱导二聚化会形成二硫键。所得二聚体受体 ECD-Fc 应模拟受体的活化形式，并且相对于其单体形式，对其同源配体具有增强的亲和力。与 Fc 域的融合也可以延长体内半衰期。
生物系统的复杂性反映在蛋白质的无数调节方式上。虽然细胞因子受体因其在细胞内信号级联激活中的作用而广为人知，但它们也在细胞外发挥作用。由于从细胞表面裂解，许多膜结合受体也以可溶形式存在。可溶性受体可作为激动剂或拮抗剂发挥作用，并可作为单体或寡聚体存在。可溶性受体的例子包括生长激素、白介素、瘦素和 G-CSF 的受体
嵌合蛋白在临床试验中显示出可喜的结果。受体 ECD-Fcs 作为治疗剂的成功强调了使用这些嵌合分子作为强大研究工具的可行性。
Symansis 的受体 ECD-Fcs 系列是通过将人类受体 ECD 与人类 IgG1 融合并从人类细胞中纯化而产生的。这些嵌合蛋白包含人类特异性糖基化，非常适合涉及人类蛋白质和细胞的研究。Symansis 的受体 ECD -Fc 融合蛋白可用于在体外和体内中和其同源配体的生物活性。它们还可用于通过表面等离子共振 (Biacore) 量化受体-配体亲和力的研究。
Symansis 也有一个增加非受体 ECD-Fc 的范围，例如 CD209L/DC-SIGNR 和 L-选择素 Fc。这些是参与病毒进入细胞 (CD209L/DC-SIGNR) 和淋巴细胞与内皮细胞的细胞粘附 (L-选择素) 的细胞表面糖蛋白。这些嵌合糖蛋白ECD-Fcs可用于阐明其各自生物学功能的研究。
本文链接： https://www.ebiomall.cn/b801-symansis/info-1515982412.html
