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Strep-A-Chek Kit.

Kit Contents: Contains 100 PYR strips and 20 EY-20 Reagent Tubes. For the presumptive identification of Group A, -b hemolytic streptococci.

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近 日,国际学术期刊《核酸研究》(Nucleic Acid Research)在线发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所王恩多研究组题为 Structural basis for substrate binding and catalytic mechanism of a human RNA:m5C methyltransferase NSun6 的最新研究成果。  5- 甲基胞嘧啶(m5C)是广泛存在于 DN... 查看更多>
北京祥生兴业科技有限公司在发布的S-2302血浆激肽释放酶,FXIa、FXIIa发色底物供应信息,浏览与S-2302血浆激肽释放酶,FXIa、FXIIa发色底物相关的产品或在搜索更多与S-2302血浆激肽释放酶,FXIa、FXIIa发色底物相关的内容。 查看更多>
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天根 可溶型单组分TMB底物溶液 规格(核心参数):5×100ml 查看更多>
磷酸化修饰是一种重要的蛋白翻译后修饰,与信号转导、细胞周期、生长发育以及癌症机理等诸多生物学问题密切相关。鉴定蛋白质磷酸化位点有助于阐明蛋白质磷酸化的机制与生物学功能。本公司合作客户中科院邱金龙老师课题组在 The plant cell 杂志在线发表文章「在拟南芥中由 MPK4 介导的 MYB75 磷酸化是光诱导花青素积累所必需的」。影响因子:8.7。应用背景:为最主要的环境信号之一,光影响植物的多个生理和代谢过程。目前,对植物光受体的... 查看更多>
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科学网10月29日上海讯(记者黄辛)今天,国际顶级学术期刊《自然》(Nature)在线发表了复旦大学生物医学研究院徐彦辉教授课题组的论文。该项研究成果揭示了TET蛋白底物偏好性机制,对研究多种疾病的发病机制,尤其对血液肿瘤(如髓系白血病)治疗性药物开发有重大意义。
这篇题为“晶体结构揭示TET蛋白介导的氧化反应底物偏好性机制”的研究论文,首次报道了TET蛋白对三种DNA甲基化衍生物不同催化活性的分子机制,为基因组中5-羟甲基胞嘧啶相对稳定存在提供了分子水平的解释。该论文是徐彦辉课题组在DNA甲基化领域作出的又一突破性成果。组长徐彦辉为复旦大学生物医学研究院研究员,复旦大学附属肿瘤医院兼职教授。该课题组曾于2013年在《细胞》杂志报道TET蛋白的三维结构,于2015年初在《自然》杂志报道DNA甲基化建立的机制研究(参考徐彦辉课题组网站,http://xtal.fudan.edu.cn/index-ch.html)。
据悉,人体基因组DNA是生命遗传信息的基本载体,生命延续和繁衍需要DNA上的一种“甲基化修饰”。“甲基化修饰”具有调控人体内特定基因的表达和决定细胞命运的作用,可使细胞发生程序化的改变。哺乳动物基因组的胞嘧啶上会产生甲基化修饰,称为5-甲基胞嘧啶(5mC,即第5种碱基)。而TET蛋白是哺乳动物细胞中的一种氧化酶,可以执行DNA去甲基化功能。近期研究发现,TET蛋白在去甲基化过程中,将5mC氧化为5hmC(5-羟甲基胞嘧啶,第6种碱基)后,可继续催化5-hmC转化为5-fC(5-醛基胞嘧啶,第7种碱基)和5-caC(5-羧基胞嘧啶,第8种碱基)。其中,5hmC在细胞内相对稳定存在,且其含量远远高于5fC和5caC。但这一现象一直没有合理的生物学解释。徐彦辉课题组综合利用结构生物学,生物化学和计算生物学等研究方法,揭开了这一谜底。
徐彦辉课题组的生化实验表明,TET蛋白对5mC具备很高活性(产生5hmC),而对5hmC(产生5fC)和5fC(产生5caC)的活性很低。TET蛋白就如同连续的三个扶梯,在转化不同碱基的情况下,其转化速度明显不同,导致产生较多的5hmC和少量的5fC及5caC。结构研究发现,5mC在TET蛋白催化口袋中的取向使得它很容易被催化活性中心俘获并被氧化为5hmC。5hmC和5fC由于已经有氧的存在,其在催化口袋中被限制住,不容易发生进一步的氧化反应,导致TET蛋白对这两种碱基活性降低。在这样的催化能力差异下,TET会很顺利将5mC产生5hmC,一旦5hmC产生,TET将不容易使其进一步氧化为5fC和5caC,导致细胞内5hmC相对稳定,并且其含量远远高于5fC和5caC。在特定的基因中区域,TET蛋白可能被特定的调控因子激活,会跨越能垒阻碍产生高活性的TET,连续氧化为5fC和5caC。这使得5mC在TET蛋白催化下更容易被氧化为5hmC。这一发现解决了困扰表观遗传学领域的一个难题,也为揭示其他蛋白质逐步催化反应的分子机制提供了新思路和新方法。
据悉,该项工作是由复旦大学徐彦辉课题组与中国科学院上海药物所罗成课题组合作完成的,徐彦辉课题组的胡璐璐博士和程净东博士,以及罗成课题组的卢俊彦博士是该项工作的主要完成人。该项研究的结构数据是在中科院上海光源BL-17U,国家蛋白质科学中心BL-19U等线站上采集。
相关疾病:冷凝集素综合征肿瘤Renillaluciferase之底物腔肠素CoelenterazineCAS编号:55779-48-1货号:luc006分子式:C26H21N3O3分子量:423.4......
底物是什么_123
吴文昊埼2018-06-12
底物就是参与反应的物质,就像化学反应中的反应物。比如,蛋白酶的底物就是蛋白质、脂酶的底物就是脂类、淀粉酶的底物就是淀粉。
酶是不参加反应的,首先要认识这一点。酶的作用是降低反应的活化能,即与底物结合后,能使底物更容易反应。那么酶是如何行成中间底物的呢?我们知道酶是有专一性的,可以比喻酶是开门的钥匙,锁是底物,拿钥匙去开门这一结合就产生了中间产物。

各位大神求助,本人用TATARA的逆转录试剂盒进行逆转录过程,该过程为37度15分钟,85度5秒一个循环完成,我没注意今天让它跑了25个循环,反应体系里包含总RNA,逆转录引物(oligodT和随机引物6),dNTP,这样子会反复扩增CDNA么?因为有底物有引物在85度条件下不知道RNA会不会失活,就算RNA失活,以cDNA为模板,会不会进行扩增呢?谢谢各位啦

在做蛋白酶的动力学常数。[S]=100[E],不同浓度的底物ph基本接近,反应温度相同,酶在此温度下稳定。以产物的OD表示速率。但是,竟然发现底物浓度越低反应速率越快。以购买的胰蛋白酶做control,竟然也有同样趋势。有没有人能解释下为什么啊?
可以考虑以下几种情况:

1,底物DNA上没有该限制酶的识别、切断位点。特别是一些经过重组等处理的DNA,碱基易发生缺失、变化等。

2,限制酶识别位点上的A或C被甲基化。部分限制酶对识别位点中的碱基是否被甲基化比较敏感,从而无法切断该位点。

3,底物不纯。如果底物DNA中有限制酶阻害物质,回影响限制酶的酶切作用。在此种情况下,底物DNA须重新进行精制。

4,限制酶的识别、切断位点在底物DNA的高级构造中所处的位置,对酶切反应也有一定的影响,例如,限制酶NaeI在切断pBR322DNA时,就有着非常难以切断的部位。

5,限制性内切酶本身无活性或低活性
加入1400ppm的亚铁,而双氧水则作为强氧化剂使用.5~4:双氧水与硫酸亚铁的质量比为1:2。硫酸亚铁中2价铁离子与双氧水(H2O2)的强氧化还用作用生成羟基自由基的过程。通常按质量浓度双氧水。也就是说Fe2+,比如除COD,还与药剂含量及水质因素有关:H2O2=1。 以水中COD含量计算其投加量则H2O2,一般有机物体现为还原性,那么硫酸亚铁的比例就要大一些,所以若是除COD的话。具体的投加量并不是固定的:3换算即可,可先计算出所需双氧水投加量,可依照以下计算公式芬顿药剂的投加比例量计算 芬顿药剂主要组成包括硫酸亚铁与双氧水,在实际应用中,这两种药剂也常被单独用于废水处理中,硫酸亚铁主要作为还原剂:1。 芬顿药剂投加量除了与水中污染物含量有关(有机物一般体现为还原性):COD的质量浓度为1,按照需要氧化200ppm的COD计算,再按硫酸亚铁跟双氧水的体积比一般为,加亚铁前保证处理反应器中的pH值在3、混凝剂使用,可相应投加多一点的双氧水,可根据水中污染物进行调节.0,反应40min左右。两者组合技术则为高级强氧化技术:H2O2=1,如果芬顿体系中如果氧化性物质多:COD=1,如水中还原性物质比较多:3,具体根据污染物浓度进行正交实验来确定,如果还原性物质多双氧水就要多一点,因此芬顿药剂的投加比例及浓度需要根据实际情况进行调整(硫酸亚铁芬顿试剂投加过量对废水的影响)。 先确定好芬顿硫酸亚铁与双氧水投加顺序,再加入700ppm的双氧水:3的摩尔浓度进行投加,相反的氧化性物质比较多时则Fe2+的投加比例须增大,再根据废水性质计算出芬顿试剂的投加量:1,摩尔浓度Fe2+:1
以OPD和TMB为底物的显色 在目前的以HRP作为标记酶的商品ELISA试剂盒中,如以TMB为底物,则提供的底物为A和B两瓶应用液;如以OPD为底物,则试剂盒提供OPD片剂或粉剂,临用前配制。37℃ 30分钟可使HRP的底物催化反应完全,为使弱阳性样本孔能有充分的显色,建议在37℃下反应25~30分钟后,终止反应比色测定。 此外,在加入底物开始显色反应前,最好是先检查一下底物溶液的有效性,即可将A和B两种液各加一滴于清洁的空板孔或eppe ndorf管中,观察是否有显色出现,以OPD为底物,配好后应为无色,则需避光进行,否则就不能使用。以TMB为底物,整个显色反应无需避光,显色反应完成后,加入酸终止反应,振荡混匀后即可进行下面的比色测定或肉眼判断结果。ELISA的比色测定 ELISA的比色测定由酶标仪进行测定后,有许多阴性测定孔的吸光度值为负数或测定假阳性率大大增加等。这主要是未能正确理解和使用酶标仪所致。故需强调下面两点:1)比色测定时,一定要注意酶标仪的波长是否已调至合适或所用滤光片是否正确。在行ELISA测定时 ,以TMB(比色波长450nm)为底物和以OPD(比色波长492nm)为底物的试剂盒均有使用,滤光片需根据要求随时更换。故易出现滤光片错用的问题。2)单波长或双波长比色选择的问题。单波长比色以对显色具有最大吸收的波长如450nm或492nm进行比色测定;而双波长比色则在敏感波长450nm和非敏感波长630nm各测定1次。敏感波上下的吸光度测定值为样本测定酶反应特异显色的吸光度与板孔上指纹、刮痕、灰尘等脏物所致的吸光度之和。非敏感波长下测定即改变波长至一定值,使得样本测定酶反应特异显色的吸光度值为零,此时测得的为脏物的吸光度值。最后酶标仪给出的数值为敏感波长与非敏感波长下的吸光度值的差。如在使用双波长比色时,仍设空白孔,就可能会造成前面提到的测定孔吸光度为负数的现象。由于ELISA测定中单个空白孔的非特异吸收上有一定程度的不确定性,故而在ELISA测定比色时最好使用双波长比色。本数据来源于百度地图,最终结果以百度地图最新数据为准。
不算,酶作用于反应底物,ATP提供能量
由于其结构未改变,只是活性位点结合了底物,因此不算失活,如果不需要酶了,它会被降解
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